Як показало вивчення властивостей білків в розчинах, макромолекули білків мають форму компактних куль (глобул) або витягнутих структур - фібрил. Дослідження показали, що в укладанні пептидного ланцюга немає нічого випадкового або хаотичного. Вона згортається впорядковано, для кожного білка певним чином. Полярні бічні групи амінокислот прагнуть розташуватися на поверхні глобули, де можуть взаємодіяти з водою, а неполярні групи розташовуються усередині.
Для того, щоб розібратися в хитромудрої укладанні (архітектоніці) білкової макромолекули, слід розглянути в ній кілька рівнів організації.
Первинною структурою білка називається повна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
Вона визначається генотипом, тобто генами організму. У первинній структурі всі зв'язки між амінокислотними залишками є ковалентними і, отже, міцними. Різні білки відрізняються один від одного по первинній структурі: кератин має одну послідовність амінокислот, пепсин - іншу, соматотропін (гормон росту) - третю і т.д. У первинну структуру білка можна розрізнити N-кінець ланцюжка, що містить вільну NH2-групу, і С-кінець, що містить вільну СООН-групу.
Першим білком, у якого була виявлена амінокислотна послідовність, став гормон інсулін. Дослідження проводилися в Кембріджському університеті Ф.Сенгером в 1944-1954 рр. Було виявлено, що молекула інсуліну складається з двох поліпептидних ланцюгів (з 21 і 30 амінокислотних залишків), утримуваних одна біля одної дисульфідними містками.
Однак молекула білка у вигляді ланцюга амінокислот, послідовно з'єднаних пептидними зв'язками, ще не здатна виконувати специфічні функції. Для цього необхідний більш високий рівень структурної організації, що виражається в ускладненні просторового розташування мономерів.
Вторинна структура білка представлена спіраллю, в яку закручується поліпептидний ланцюг. Групи N-H і С = О, що входять в пептидний зв'язок, помітно поляризовані: азот має більшу електронегативність, ніж водень, а кисень - більшою, ніж вуглець.
Кисень групи С = О може утворювати водневі зв'язки з воднем групи N-H (зрозуміло, розташованої в іншій пептидного зв'язку).
Однією з різновидів вторинної структури є 
- спіраль, де кожен атом кисню пов'язаний з атомом водню четвертої по ходу спіралі NH-групи.
Цікаво, що ця складна красива структура спершу була передбачена відомим біохіміком Л. Полінга теоретично і лише потім виявлена експериментально.
Альтернативна вторинна структура 
-шар (або складчастий шар) має водневий зв'язок між ланками сусідніх поліпептидних ланцюгів.
Третинна структура білка представляє собою складну тривимірну просторову упаковку -спіралей і -шар. Ця тривимірна структура встановлюється за рахунок взаємодії радикалів амінокислот, між якими можуть виникнути зв'язку кілька типів:
1) іонні, що виникають за рахунок електростатичної взаємодії між негативно і позитивно зарядженими бічними групами;
2) гідрофобні ( «що не люблять воду»), що встановлюються за рахунок прагнення неполярних радикалів об'єднуватися один з одним, а не змішуватися з навколишнім їх водним середовищем;
3) дисульфідні, які утворюються між атомами сірки SH-груп двох залишків амінокислоти цистеїну. Ці S-S зв'язку за своєю природою є ковалентними;
4) водневі, які також виникають за рахунок взаємодії між атомами радикалів.
Третинна структура білка не є кінцевою. Для деяких білків, найчастіше регуляторних, характерна четвертичная структура, необхідна їм для ефективного виконання функції.
Четвертичная структура представлена ассоціантов, що складається з декількох поліпептидних ланцюгів. Наприклад, складна молекула гемоглобіну складається з двох -субодиниці (141 амінокислотний залишок) і двох -субодиниці (146 амінокислотних залишків). Кожна субодиниця пов'язана з молекулою железосодержащего гема. В результаті їх об'єднання утворюється функціонуюча молекула гемоглобіну. Тільки в такій упаковці гемоглобін працює повноцінно, тобто здатний переносити кисень. Четвертичная структура стабілізується тими ж зв'язками, що і третинна.
Просторова конфігурація білка тобто третинна і четвертинна структури називається конформацией. Конформація білка визначається його первинною структурою: білкова ланцюжок з певною послідовністю амінокислот мимовільно укладається з утворенням природної просторової конфігурації. Це отримало назву «самосборка білкової молекули». Якщо поліпептидний ланцюг взяти за кінці, розтягнути її та потім відпустити, то вона щоразу буде згортатися в одну і ту ж структуру, характерну для цього виду поліпептиду.
У той же час зі сказаного, очевидно, слід, що, змінивши всього лише одну амінокислоту в будь-якому поліпептиді, ми отримаємо молекулу з абсолютно іншою структурою, а значить і з іншими властивостями.
Дата додавання: 2015-02-10; переглядів: 24; Порушення авторських прав
