Більш глибоке розуміння процесів метаболізму мікроорганізмів навряд чи можливе без попереднього знайомства з роллю і значенням ферментів.
Ферменти - біологічні каталізатори. Вони каталізують тисячі хімічних реакцій, у тому числі складається метаболізм мікроорганізму. В даний час відомо близько двох тисяч ферментів.
Ферменти являють собою білки з молекулярною масою від 10000 до декількох мільйонів. Назва ферменту дається по речовині, на яке він діє зі зміною закінчення на «аза». Наприклад, целлюлаза каталізує гідроліз целюлози до целлобіози, уреаза каталізує гідроліз сечовини (urea) до аміаку і СО2 і т. П. Однак частіше фермент отримує назву, яке вказує на природу катализируемой, їм хімічної реакції.
Сучасна класифікація ферментів також будується з урахуванням природи каталізуються ними реакцій. Згідно з розробленою комісією по ферментам Міжнародного біохімічного союзу класифікації, вони поділяються на шість головних класів.
Оксидоредуктази - це ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції. Вони відіграють велику роль у процесах біологічного отримання енергії. До них відносяться дегідрогенази (НАД, НАДФ, ФАД), цитохроми (b, с, с1 а, а3) г ферменти, що беруть участь в перенесенні водню, електронів і кисню, і ін.
Трансферази Каталізують перенесення окремих радикалів, частин молекул або цілих атомних угруповань від одних сполук до інших. Наприклад, ацетилтрансферази переносять залишки оцтової кислоти - СН3СО, а також молекул жирних кислот; фосфотрансферази, або кінази, обумовлюють перенесення залишків фосфорної кислоти Н2Р032-. Відомі багато інших трансферази (амінотраісферази, фосфорілази і т. Д.).
Гідролази каталізують реакції розщеплення і синтезу таких складних з'єднань, як білки, жири і вуглеводи, за участю води. До цього класу належать протеолітичні ферменти (або Пептідгідролази), що діють на білки або пептиди; гідролази глюкозидов, які здійснюють каталітичне розщеплення вуглеводів і глюкозидів (в-фруктофуранозидази, б - глюкозидаза, а - і в-амілаза, в-галактозидаза і ін.); естерази, що каталізують розщеплення і синтез складних ефірів (ліпази, фосфатази).
Ліази включають в себе ферменти, що каталізують відщеплення від субстратів певних хімічних груп з утворенням подвійних зв'язків або приєднання окремих груп або радикалів до подвійних зв'язків. Так, піруватдекарбоксилази каталізує відщеплення С02 від піровиноградної кислоти:
До ЛіАЗ відноситься також фермент альдолаза, що розщеплює шестіуглеродних молекулу фруктозо-1,6-дифосфата на два трехуглеродних з'єднання. Альдолаза має велике значення в процесі обміну речовин.
Ізомерази здійснюють перетворення органічних сполук в їх ізомери. При ізомеризації відбувається внутримолекулярное переміщення атомів, атомних угруповань, різних радикалів і т. П. Ізомеризації піддаються вуглеводи і їх похідні, органічні кислоти, амінокислоти і т. Д. Ферменти цієї групи відіграють велику роль в ряді процесів метаболізму. До них відносяться тріозофосфатізомерази, глюкозофосфатізомераза і ін.
Лігази каталізують синтез складних органічних сполук з простих. Наприклад, аспарагінсінтетаза здійснює синтез аміду аспарагина з аспарагінової кислоти і аміаку з обов'язковою участю аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ), що дає енергію для цієї реакції:
Аспарагінова кислота + NH 3 + АТФ - • аспарагин + АДФ + Н3Р04
buy zopiclone sleeping tablets buy zolpidem online overnight
До групи лигаз відносяться також карбоксілази, що каталізують приєднання С02 до різних органічних кислот. Наприклад, фермент піруваткарбоксілази каталізує синтез щавелевоуксусной кислоти з піровиноградної і С02.
Відповідно до будови ферменти діляться на два великі класи: 1) представляють собою прості білки, 2) є складними білками. До першого класу відносяться гідролітичні ферменти, до другого, більш численному класу, - ферменти, які здійснюють функції окислення і беруть участь в реакціях переносу різних хімічних груп. Ферменти другого класу, крім білкової частини, званої апоферментом, мають і небілкову групу, яка визначає активність ферменту, - кофактор. Окремо ці частини (білкова і небілкова) позбавлені ферментативної активності. Вони набувають характерні властивості ферментів тільки після з'єднання. Комплекс апофермента з кофактором називається холоферменту.
Кофакторами можуть бути або іони металів (Fe, Сі, З, Zn, Мо і ін.), Або складні органічні сполуки, звані коферментами, або ті та інші. Коферменти зазвичай грають роль проміжних переносників електронів, атомів, груп, які в результаті ферментативної реакції переміщаються з одного з'єднання на інше. Деякі коферменти міцно пов'язані з ферментним білком; їх називають простетичної групою ферменту. Багато коферменти або ідентичні певним вітамінам групи В, або є їх похідними.
До коферментам відносяться, наприклад, активні групи дегідрогеназ - никотинамидадениндинуклеотид (НАД) або нікотинамідаденіндінуклеотидфосфат (НАДФ). У ці коферменти входить нікотинова кислота - один з вітамінів групи В. Вітаміни є в складі і інших коферментів. Так, тіамін (вітамін В1) входить до складу тіамінпірофосфокінази, що бере участь в обміні піровиноградної кислоти, пантотенова кислота є складовою частиною коферменту А, а рибофлавін (вітамін В2) є простетичної групу флавопротєїновим ферментів. Важливе значення вітамінів в харчуванні живих організмів обумовлене саме тим, що вони знаходяться в складі коферментів.
За сучасними уявленнями, ферменти прискорюють хімічні реакції, знижуючи вільну енергію активації (кількість енергії, необхідне для перекладу при даній температурі всіх молекул одного моля речовини в активований стан).
Головне властивість ферментів, що відрізняє їх від інших каталізаторів, - це специфічність каталізуються ними ферментативних реакцій. Кожен фермент каталізує тільки одну певну реакцію.
У зв'язку з високою специфічністю ферментативних реакцій вважають, що ділянку молекули ферменту, званий каталітичним центром, до якого приєднується молекула субстрату, володіє певною просторовою конфігурацією, яка «впору» лише молекулі субстрату і не відповідає жодним іншим молекулам.
Активність ферментів залежить від різних чинників: відносної концентрації ферменту і субстрату температури, pH і ін. Для кожного ферменту існує свій оптимум температури і pH. Багато ферментативні реакції оборотні, хоча активність ферменту рідко буває однаковою в обох напрямках.
Незважаючи на незначні розміри, кожна клітина мікроорганізму може робити безліч відмінних один від одного ферментів, що володіють різними функціями. Зазвичай ферменти, що беруть участь у метаболізмі, містяться в клітині організму і тому називаються внутрішньоклітинними ферментами, або ендоферменти. Деякі ферменти виділяються клітинами мікроорганізмів в навколишнє середовище і називаються позаклітинними ферментами, або екзоферменти. Як правило, в зовнішнє середовище виділяються гідролітичні ферменти, які розкладають сполуки з великою молекулярною масою, які не можуть проникнути в клітину мікроорганізму. Продукти ж розкладання легко поглинаються клітиною і використовуються нею як поживних речовин.
Ферменти відіграють значну роль в харчуванні мікроорганізмів. Велике число різноманітних ферментів, синтезованих клітинами мікроорганізмів, дозволяє їм використовувати для харчування численні з'єднання (вуглеводи, білки, жири, воску, нафта, парафіни і т. Д.) Шляхом їх розщеплення.
У цьому полягає величезна роль мікроорганізмів як учасників кругообігу речовин в природі.
