- будова білків Білки - високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків α-амінокислот....
- Пептидний зв'язок
- Просторова організація білкових молекул
- властивості білків
- функції білків
- ферменти
- Класифікація ферментів
будова білків
Білки - високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків α-амінокислот.
До складу білків входять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк і мідь.
Білки володіють великою молекулярною масою: яєчний альбумін - 36 000, гемоглобін - 152 000, міозин - 500 000. Для порівняння: молекулярна маса спирту - 46, оцтової кислоти - 60, бензолу - 78.
Амінокислотний склад білків
Білки - неперіодичні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Зазвичай в якості мономерів білків називають 20 видів α-амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.
Залежно від того, чи можуть амінокислоти синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють: замінні амінокислоти - можуть синтезуватися; незамінні амінокислоти - не можуть синтезуватися. Білки повинні надходити в організм разом з їжею. Рослини синтезують всі види амінокислот.
Залежно від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними - містять весь набір амінокислот; неповноцінними - якісь амінокислоти в їх складі відсутні. Якщо білки складаються тільки з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять крім амінокислот ще й неамінокіслотний компонент (простетичної групу), їх називають складними. Простетичної група може бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїнами).
Всі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН), 2) аміногрупу (-NH2), 3) радикал або R-групу (інша частина молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот - різне. Залежно від кількості аминогрупп і карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, які мають одну карбоксильну групу і одну аміногрупу; основні амінокислоти, які мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, які мають більше однієї карбоксильної групи.
Амінокислоти є амфотерними сполуками, так як в розчині вони можуть виступати як в ролі кислот, так і основ. У водних розчинах амінокислоти існують в різних іонних формах.
Пептидний зв'язок
Пептиди - органічні речовини, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Освіта пептидів відбувається в результаті реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, яку і називають пептидного. Залежно від кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептіди і т.д. Освіта пептидного зв'язку може повторюватися багато разів. Це призводить до утворення поліпептидів. На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому - вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).
Просторова організація білкових молекул
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітці енергетично невигідно тримати білки в розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюга піддаються укладанні, набуваючи певну тривимірну структуру, або конформацию. Виділяють 4 рівня просторової організації білків.
Первинна структура білка - послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидная.
Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то число теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, - 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В організмі людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка і її просторову конфігурацію. Заміна всього лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидного ланцюжку призводить до зміни властивостей і функцій білка. Наприклад, заміна в β-субодиниці гемоглобіну шостий глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; в таких випадках у людини розвивається захворювання - серповидно анемія.
Вторинна структура - впорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вид розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами і аміногрупами. Практично всі СО і N Н-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабше пептидних, але, повторюючись багато разів, додають даній конфігурації стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фиброин (шовк, павутина), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура - укладка поліпептидних ланцюгів в глобули, що виникає в результаті виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних) і встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль в утворенні третинної структури грають гідрофільно-гідрофобні взаємодії. У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючи всередині глобули, в той час як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури існують ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертичная структура характерна для складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним і електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинних структуру, є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожної субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з яких-небудь причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати свої функції. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкообразной енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів - поверхневих білків нервових клітин.
властивості білків
Амінокислотний склад, структура білкової молекули визначають його властивості. Білки поєднують в собі основні і кислотні властивості, які визначаються радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені його кислотні властивості. Здатність віддавати і приєднувати Н + визначають буферні властивості білків; один з найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є білки розчинні (фібриноген), є нерозчинні, виконують механічні функції (фиброин, кератин, колаген). Є білки активні в хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі.
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали і їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення)
можуть викликати порушення структурної організації молекули білка. Процес втрати тривимірної конформації, властиві даній молекулі білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Спочатку рвуться найбільш слабкі зв'язки, а при посиленні умов і сильніші. Тому спочатку втрачається четвертичная, потім третинна і вторинна структури. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, то вона може бути оборотною, в цьому випадку відбувається самовідновлення властивої білку конформації. Такий денатурації піддаються, наприклад, рецепторні білки мембрани. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливо, то денатурація називається незворотною.
функції білків
Функція Приклади і пояснення Будівельна Білки беруть участь в утворенні клітинних і позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) і т.д. Транспортна Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легких до всіх тканин і органів, а від них в легені переносить вуглекислий газ; до складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активний і строго виборчий перенесення деяких речовин і іонів з клітки в зовнішнє середовище і назад. Регуляторна Гормони білкової природи беруть участь в регуляції процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів з вуглеводів. Захисна У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки - антитіла, здатні зв'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. Рухова Скоротливі білки актин і міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин. Сигнальна У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища і передачу команд в клітку. Запасающая В організмі тварин білки, як правило, не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але завдяки білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс з білком ферритином. Енергетична При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів - води, вуглекислого газу та аміаку. Однак в якості джерела енергії білки використовуються тільки тоді, коли інші джерела (вуглеводи і жири) витрачені. Каталітична Одна з найважливіших функцій білків. Забезпечується білками - ферментами, які прискорюють біохімічні реакції, що відбуваються в клітинах. Наприклад, рібулезобіфосфаткарбоксілаза каталізує фіксацію СО2 при фотосинтезі.
ферменти
Ферменти, або ензими, - особливий клас білків, які є біологічними каталізаторами. Завдяки ферментам біохімічні реакції протікають з величезною швидкістю. Швидкість ферментативних реакцій в десятки тисяч разів (а іноді і в мільйони) вище швидкості реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Речовина, на яке робить свою дію фермент, називають субстратом.
Ферменти - глобулярні білки, по особливостям будови ферменти можна розділити на дві групи: прості і складні. Прості ферменти є простими білками, тобто складаються тільки з амінокислот. Складні ферменти є складними білками, тобто в їх склад крім білкової частини входить група небілкової природи - кофактор. У деяких ферментів в якості кофакторів виступають вітаміни. У молекулі ферменту виділяють особливу частину, яка називається активним центром. Активний центр - невелику ділянку ферменту (від трьох до дванадцяти амінокислотних залишків), де і відбувається зв'язування субстрату або субстратів з утворенням фермент-субстратного комплексу. По завершенні реакції фермент-субстратної комплекс розпадається на фермент і продукт (продукти) реакції. Деякі ферменти мають (крім активного) аллостерічеськіє центри - ділянки, до яких приєднуються регулятори швидкості роботи ферменту (аллостерічеськіє ферменти).
Для реакцій ферментативного каталізу характерні: 1) висока ефективність, 2) сувора вибірковість і спрямованість дії, 3) Субстратна специфічність, 4) тонка і точна регуляція. Субстратную і реакційну специфічність реакцій ферментативного каталізу пояснюють гіпотези Е. Фішера (1890 г.) і Д. Кошланда (1959 рік).
Е. Фішер (гіпотеза «ключ-замок») припустив, що просторові конфігурації активного центру ферменту і субстрату повинні точно відповідати один одному. Субстрат порівнюється з «ключем», фермент - з «замком».
Д. Кошланд (гіпотеза «рука-рукавичка») припустив, що просторове відповідність структури субстрату і активного центру ферменту створюється лише в момент їх взаємодії один з одним. Цю гіпотезу ще називають гіпотезою індукованої відповідності.
Швидкість ферментативних реакцій залежить від: 1) температури, 2) концентрації ферменту, 3) концентрації субстрату, 4) рН. Слід підкреслити, що оскільки ферменти є білками, то їх активність найбільш висока при фізіологічно нормальних умовах.
Більшість ферментів може працювати тільки при температурі від 0 до 40 ° С. У цих межах швидкість реакції підвищується приблизно в 2 рази при підвищенні температури на кожні 10 ° С. При температурі вище 40 ° С білок піддається денатурації і активність ферменту падає. При температурі, близькій до точки замерзання, ферменти інактивуються.
При збільшенні кількості субстрату швидкість ферментативної реакції зростає до тих пір, поки кількість молекул субстрату не стане рівною кількості молекул ферменту. При подальшому збільшенні кількості субстрату швидкість збільшуватися не буде, так як відбувається насичення активних центрів ферменту. Збільшення концентрації ферменту призводить до посилення каталітичної активності, так як в одиницю часу перетворенням піддається більшу кількість молекул субстрату.
Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН, при якому він проявляє максимальну активність (пепсин - 2,0, амілаза слини - 6,8, ліпаза підшлункової залози - 9,0). При більш високих або низьких значеннях рН активність ферменту знижується. При різких зрушеннях рН фермент денатурує.
Швидкість роботи аллостеріческіх ферментів регулюється речовинами, що приєднуються до аллостерическим центрам. Якщо ці речовини прискорюють реакцію, вони називаються активаторами, якщо гальмують - інгібіторами.
Класифікація ферментів
За типом каталізуються хімічних перетворень ферменти розділені на 6 класів:
- оксіредуктази (перенесення атомів водню, кисню або електронів від однієї речовини до іншої - дегидрогеназа),
- трансферази (перенесення метильної, ацильної, фосфатної або аміногрупи від однієї речовини до іншої - трансаминаза),
- гідролази (реакції гідролізу, при яких з субстрату утворюються два продукти - амілаза, ліпаза),
- ліази (негідролітіческім приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів, при цьому можуть розриватися зв'язку С-С, С-N, С-О, С-S - декарбоксилаза),
- ізомерази (внутримолекулярная перебудова - ізомерази),
- лігази (з'єднання двох молекул в результаті утворення зв'язків С-С, С-N, С-О, С-S - синтетаза).
Класи в свою чергу поділені на підкласи і подподкласса. У діючій міжнародній класифікації кожен фермент має певний шифр, який складається з чотирьох чисел, розділених крапками. Перше число - клас, друге - підклас, третє - подподкласса, четверте - порядковий номер ферменту в даному подподкласса, наприклад, шифр аргінази - 3.5.3.1.
Перейти до лекції №2 «Будова і функції вуглеводів і ліпідів»
Перейти до лекції №4 «Будова і функції нуклеїнових кислот АТФ»
дивитися зміст (Лекції №1-25)
