Що таке ферменти і які їхні функції? Дія ферментів і їх

1. Ферменти: загальна характеристика, функції, види і механізми дії Різні хімічні процеси - основа життєдіяльності...
2. сучасна ензимологія
3. Ферменти: білкова природа
4. функції ферментів
5. Класифікація ферментів
6. склад ферментів
7. Механізм дії ферментів
8. Інгібування ферментів: процес
9. Активація ферментів в організмі
10. Роль ферментів і практичне використання
11. Ферменти людини й спадкові захворювання
12. травні ферменти
13. Ферменти підшлункової залози
14. Ферменти тонкої кишки
15. шлункові ферменти
16. ферменти печінки
17. ферменти крові
18. Ферменти: препарати для медичного застосування

Ферменти: загальна характеристика, функції, види і механізми дії

Різні хімічні процеси - основа життєдіяльності будь-якого організму. Головна роль в них відведена ферментам. Ферменти або ензими є природними біокаталізаторами. В організмі людини вони беруть активну участь в процесі перетравлення їжі, функціонуванні центральної нервової системи і стимуляції росту нових клітин. За своєю природою ферменти відносяться до білків, призначеним для прискорення різних біохімічних реакцій в організмі. Розщеплення білків, жирів, вуглеводів і мінералів - процеси, в яких ензими виступають одними з основних діючих компонентів.

Існує досить багато різновидів ферментів, кожна з яких призначена для впливу на ту чи іншу речовину. Білкові молекули унікальні і не здатні замінювати один одного. Для їх активності необхідний певний температурний діапазон. Для ферментів людини ідеальною є нормальна температура тіла. Кисень і сонячне світло руйнує ферменти.

Загальна характеристика ферментів

Будучи органічними речовинами білкового походження, ферменти діють за принципом неорганічних каталізаторів, прискорюючи реакції в клітинах, в яких вони синтезуються. Синонім до назви таких білкових молекул - ензими. Майже всі реакції в клітинах відбуваються за участю специфічних ферментів. У їх складі виділяють дві частини. Перша являє собою безпосередньо білкову частину, представлену білком третинної структури і іменовану апоферментом, друга - активний центр ензиму, який отримав назву кофермент. Останній може являти собою органічні / неорганічні речовини, і саме він виступає основним «прискорювачем» біохімічних реакцій в клітині. Обидві частини утворюють єдину білкову молекулу, названу холоферменту.

Кожен фермент призначений для впливу на конкретну речовину, що називається субстратом. Результат сталася реакції називається продуктом. Назви самих ферментів досить часто утворюється на основі назви субстрату з додаванням закінчення «аза». Наприклад, ензим, призначений для розщеплення бурштинової кислоти (сукцинату), носить назву сукцинатдегідрогеназа. Крім того, назва білкової молекули визначається і типом реакції, виконання якої вона забезпечує. Так, дегідрогенази відповідають за процес регенерації і окислення, а гідролази - за розщеплення хімічного зв'язку.

Дія ферментів різних видів направлено на певні субстрати. Тобто участь білкових молекул в тих чи інших біохімічних реакціях індивідуально. Кожен фермент пов'язаний зі своїм субстратом і може працювати тільки з ним. За нерозривність зв'язку з цим відповідає апофермент.

Ферменти можуть перебувати у вільному стані в цитоплазмі клітини або ж взаємодіяти з більш складними структурами. Також існують певні їх види, що діють поза клітиною. До них відносяться, наприклад, ферменти, що розщеплюють білки і крохмаль. Крім того, ензими можуть вироблятися різними мікроорганізмами.

сучасна ензимологія

Для вивчення ферментів і процесів, що відбуваються з їх участю, призначена окрема область біохімічної науки - ензимологія. Вперше інформація про особливі білкових молекулах, що діють за принципом каталізаторів, з'явилася в результаті вивчення травних процесів і реакцій бродіння, що відбуваються в організмі людини. Істотний внесок у розвиток сучасної ензимології приписується Л. Пастера, який вважав, що всі біохімічні реакції в організмі відбуваються за участю виключно живих клітин. Про неживих «учасниках» таких реакцій вперше було заявлено Е. Бухнером на початку ХХ ст. У той час досліднику вдалося визначити, що каталізатором в процесі зброджування сахарози з подальшим виділенням етилового спирту і діоксиду вуглецю виступає безклітковий дріжджовий екстракт. Дане відкриття стало рішучим поштовхом для докладного вивчення так званих каталізаторів різних біохімічних процесів в організмі.

Уже в 1926 році був виділений перший фермент - уреаза. Автором відкриття став Дж. Самнер, співробітник Корнельського університету. Після цього протягом одного десятиліття вченими було виділено ряд інших ензимів, а білкова природа всіх органічних каталізаторів - доведена остаточно. На сьогоднішній день світові відомо понад 700 різних ферментів. Але при цьому сучасна ензимологія продовжує активне вивчення, виділення і вивчення властивостей окремих видів білкових молекул.

Ферменти: білкова природа

Так само як і білки , Ферменти прийнято ділити на прості і складні. Перші являють собою сполуки, що складаються з амінокислот, наприклад, трипсину, пепсину або лізоциму. Складні ензими, як згадувалося вище, складаються з білкової частини з амінокислотами (апофермента) і небілкової складової, що отримала назвою кофактора. Тільки складні ферменти можуть брати участь в біореакціях. Крім того, подібно білкам ферменти бувають моно- і полімерами, тобто складаються з однієї або декількох субодиниць.

Спільними властивостями ферментів як білкових структур є:

• ефективність дії, що має на увазі значне прискорення хімічних реакцій в організмі;
• вибірковість до субстрату і типу виконуваної реакції;
• чутливість до показників температури, кислотно-лужного балансу і іншим неспецифічним фізико-хімічних факторів середовища, в якій діють ферменти;
• чутливість до дії хімічних реагентів і ін.

функції ферментів

Основна роль ферментів в організмі людини - перетворення одних речовин в інші, тобто субстратів в продукти. Вони виступають каталізаторами понад ніж в 4 тисячах біохімічних життєво важливих реакцій. Функції ферментів полягають в напрямку і регуляції метаболічних процесів. Як неорганічні каталізатори, ензими можуть в рази прискорювати пряму і зворотну біореакцію. Варто відзначити, що при їх дії хімічну рівновагу не порушується. Відбуваються реакції забезпечують розпад і окислення поживних речовин, що потрапляють в клітини. Кожна білкова молекула може виконувати безліч дій у хвилину. При цьому білок ферментів, вступаючи в реакцію з різними речовинами, залишається незмінним. Енергія, що виробляється в процесі окислення поживних речовин, використовується клітиною так само, як і продукти розщеплення речовин, необхідні для синтезу органічних сполук.

Сьогодні широке застосування знайшли не тільки ферменти-препарати медичного призначення. Ензими також використовуються в харчовій і текстильній промисловості, в сучасній фармакології.

Класифікація ферментів

На зборах V Міжнародного біохімічного союзу, що пройшов у Москві в 1961 році, була прийнята сучасна класифікація ферментів. Дана класифікація передбачає їх поділ на класи, в залежності від типу реакції, в якій ензим виступає каталізатором. Крім того, кожен клас ферментів ділиться на підкласи. Для їх позначення використовується код з чотирьох чисел, розділених крапками:

• перше число позначає механізм реакції, в якій фермент виступає каталізатором;
• друге число вказує на підклас, до якого належить даний ензим;
• третє число - підклас описуваного ферменту;
• і четверте - порядковий номер ензиму в підкласі, до якого він належить.

Всього в сучасній класифікації ферментів виділяють шість їх класів, а саме:

• Оксидоредуктази - ензими, які виступають каталізаторами в різних окислювально-відновних реакціях, що відбуваються в клітинах. В даний клас входить 22 підкласу.
• Трансферази - клас ферментів з 9 підкласами. У нього входять ензими, що забезпечують реакції транспорту між різними субстратами, ферменти, які беруть участь в реакціях взаємоперетворення речовин, а також знешкодження різних органічних сполук.
• Гідролази - ензими, що розривають внутрішньо-молекулярні зв'язки субстрату за допомогою приєднання до нього молекул води. В даному класі налічується 13 підкласів.
• Ліази - клас, в складі якого знаходяться тільки складні ферменти. У ньому налічується сім підкласів. Ензими, що відносяться до даного класу, виступають каталізаторами в реакціях розриву С-О, С-С, С-N і інших типів органічних зв'язків. Також ферменти класу ліази беруть участь в оборотних біохімічних реакціях відщеплення негидролитическим шляхом.
• Ізомерази - ензими, які виступають каталізаторами в хімічних процесах ізомерних перетворень, що відбуваються в одній молекулі. Як і до попереднього класу до них відносяться лише складні ферменти.
• Лігази, інакше іменовані синтетазами - клас, що включає шість підкласів і представляє ензими, що каталізують процес з'єднання двох молекул під впливом АТФ.

склад ферментів

Склад ферментів об'єднує в собі окремі області, що відповідають за виконання конкретних функцій. Так, у складі ферментів, як правило, виділяють активний і аллостерічеський центри. Останній, до слова, є далеко не у всіх білкових молекул. Активний центр являє собою поєднання залишків амінокислот, відповідає за контакт з субстратом і виконання каталізу. Активний центр в свою чергу ділиться на дві частини: якірну і каталітичну. Ензими, що складаються з декількох мономерів, можуть містити більше одного активного центру.

Аллостерічеський центр відповідає за активність ферментів. Свою назву така частина ферментів отримала через те що його просторова конфігурація не має нічого спільного з молекулою субстрату. Зміна швидкості реакції, яка відбувається за участю ферменту, обумовлюється зв'язуванням різних молекул саме з аллостерическим центром. Ензими, що містять в своєму складі аллостерічеськіє центри, є полімерними білками.

Механізм дії ферментів

Дія ферментів можна розділити на кілька етапів, зокрема:

• перший етап має на увазі приєднання субстрату до ензиму, внаслідок чого формується фермент-субстратної комплекс;
• другий етап полягає в перетворенні отриманого комплексу в один або відразу декілька перехідних комплексів;
• третій етап - утворення комплексу фермент-продукт;
• і, нарешті, четвертий етап передбачає поділ кінцевого продукту реакції і ферменту, що залишається в незмінному вигляді.

Крім того, дія ферментів може відбуватися за участю різних механізмів каталізу. Так, виділяють кислотно-основний і ковалентний каталіз. У першому випадку в реакції беруть участь ензими, що містять в своєму активному центрі специфічні залишки амінокислот. Такі групи ферментів є відмінними каталізаторами численних реакцій в організмі. Ковалентний каталіз має на увазі дію ферментів, які при контакті з субстратами формують нестабільні комплекси. Результатом таких реакцій є утворення продуктів за допомогою внутрішньо молекулярних перебудов.

Також виділяють три основних типи ферментативних реакцій:

• «Пінг-понг» - реакція, при якій ензим з'єднується з одним субстратом, запозичуючи у нього певні речовини, а потім взаємодіє з іншим субстратом, віддаючи йому отримані хімічні групи.
• Послідовні реакції на увазі почергове приєднання до ферменту спочатку одного, а потім і іншого субстрату, в результаті чого формується так званий «потрійний комплекс», в якому і відбувається каталіз.
• Випадкові взаємодії - реакції, при яких субстрати взаємодіють з ферментом неупорядоченно, а після каталізу в такому ж порядку і отщепляются.

Активність ферментів є непостійною і багато в чому залежить від різних факторів середовища, в якій їм доводиться діяти. Так основним показниками для активності ферментів є фактори внутрішнього і зовнішнього впливу на клітину. Активність ферментів змінюють в катали, що показують кількість ензиму, що перетворює за секунду 1 моль субстрату, з яким він взаємодіє. Міжнародна одиниця виміру - Е, що демонструє кількість ензиму, здатного за 1 хвилину перетворити 1 мкмоль субстрату.

Інгібування ферментів: процес

Одним з основних напрямків в сучасній медицині і ензимології зокрема є розробка методів управління швидкістю метаболічних реакцій, що відбуваються за участю ензимів. Пригніченням прийнято називати зменшення активності ферментів за допомогою використання різних з'єднань. Відповідно, речовина, що забезпечує специфічне зниження активності білкових молекул, отримало назву інгібітора. Існує різні види інгібування. Так, в залежності від міцності зв'язування ензиму з інгібітором процес їх взаємодії може бути оборотним і, відповідно, незворотним. А в залежності від того, як впливає інгібітор на активний центр ензиму, процес інгібування може бути конкурентним і неконкурентним.

Активація ферментів в організмі

На відміну від пригнічення, активація ферментів має на увазі збільшення їх дії в що відбуваються реакціях. Речовини, що дозволяють отримати необхідний результат, називаються активаторами. Такі речовини можуть мати органічну і неорганічну природу. Наприклад, органічними активаторами можуть виступати жовчні кислоти, глутатіон, ентерокіназа, вітамін С, різні тканинні ферменти і ін. Як неорганічні активаторів можуть використовуватися пепсиноген і іони різних металів, найчастіше двовалентних.

Роль ферментів і практичне використання

Різні ферменти, реакції, що відбуваються з їх участю, а також їх результат знайшли своє широке застосування в різноманітних сферах. Протягом багатьох років дію ферментів активно використовується в харчовій, шкіряної, текстильної, фармацевтичної та багатьох інших промислових галузях. Наприклад, за допомогою природних ензимів дослідники намагаються підвищити ефективність спиртового бродіння при виготовленні алкогольних напоїв, поліпшити якість продуктів харчування, розробити нові методи схуднення та ін. Але варто зазначити, що використання ферментів в різних галузях промисловості в порівнянні з застосуванням хімічних каталізаторів значно програє. Адже основна складність втілення такого завдання на практиці є термічна нестійкість ензимів і їх підвищена чутливість до впливу різних чинників. Також неможливо багаторазове використання ферментів у виробництві через складність їх відділення від готових продуктів виконаних реакцій.

Крім того, своє активне застосування дію ферментів знайшло в медицині, сільськогосподарської та хімічної галузі. Розглянемо докладніше, як і де може використовуватися дію ферментів:

• Харчова промисловість. Всім відомо, що гарне тісто при випіканні повинно піднятися і розбухнути. Але далеко не всі розуміють, як саме це відбувається. У борошні, з якої і готується тісто, є безліч різних ферментів. Так, амілаза в складі борошна бере участь в процесі розкладання крохмалю, при якому активно виділяється вуглекислий газ, який сприяє так званому «розбухання» тесту. Клейкість тесту і утримування в ньому СО2 забезпечується за рахунок дії ферменту під назвою протеаза, який також міститься в борошні. Виходить, що такі, здавалося б. прості речі, як приготування тіста для випічки, мають на увазі під собою складні хімічні процеси. Також особливу затребуваність деякі ферменти, реакції, що відбуваються з їх участю, знайшли в області виробництва алкоголю. Різні ензими використовуються в складі дріжджів, що забезпечують якість процесу бродіння спирту. Крім того, деякі ферменти (наприклад, папаїн або пепсин) допомагають розчиняти осад в спиртовмісних напоях. Також активно застосовуються ферменти в виробництві кисломолочних продуктів і сиру в тому числі.

• У шкіряної галузі ферменти використовуються для ефективного розщеплювання білків, що найбільш актуально при виведенні стійких плям від різних продуктів харчування, крові та ін.

• У виробництві пральних порошків може використовуватися целлюлаза. Але при використанні таких порошків для отримання заявленого результату необхідно дотримуватися допустимого температурний режим прання.

Крім того, у виробництві кормових добавок ферменти використовуються з метою збільшення їх поживної цінності, гідролізу білків і некрохмальних полісахаридів. У текстильній промисловості ферменти дозволяють змінювати властивості поверхні текстильних виробів, а в целюлозно-паперовій промисловості - видаляти чорнило і тонери в процесі вторинної переробки паперу.

Величезна роль ферментів в житті сучасної людини незаперечна. Вже сьогодні їх властивості активно використовуються різними сферами, але також безперервно ведуться пошуки нових варіантів застосування унікальних властивостей і функцій ферментів.

Ферменти людини й спадкові захворювання

Багато захворювання розвиваються на тлі ензимопатія - порушень функцій ферментів. Виділяють первинні і вторинні ензімопатії. Первинні порушення є спадковими, вторинні - набутими. Спадкові ензимопатії відносять, як правило, до метаболічних захворювань. Спадкоємство генетичних дефектів або зниження активності ферментів відбувається переважно за аутосомно-рецесивним типом. Наприклад, таке захворювання як фенілкетонурія є наслідком дефекту такого ферменту як фенілаланін-4-монооксигенази. Даний фермент в нормі відповідає за перетворення фенілаланіну в тирозин. В результаті порушень функцій ферменту відбувається накопичення аномальних метаболітів фенілаланіну, що є токсичними для організму.

Також до ензимопатіях відносять подагру , Розвиток якої викликано порушенням обміну пуринових підстав і як наслідок стабільним збільшенням рівня сечової кислоти в крові. Галактоземия - ще одне захворювання, викликане спадковим порушенням функціональності ферментів. Розвивається дана патологія через порушення вуглеводного обміну, при якому організм не може перетворювати галактозу в глюкозу. Наслідком такого порушення є накопичення галактози і її метаболічних продуктів в клітинах, що призводить до поразок печінки, ЦНС і інших життєво важливих систем організму. Основними проявами галактоземии виступають діарея, блювота, з'являються відразу після народження дитини, механічна жовтяниця, катаракта, затримка фізичного і інтелектуального розвитку.

Різні глікогенози і ліпідози також відносяться до спадкових ензимопатіях, інакше званим ензімопатологіі. Розвиток таких порушень обумовлено низькою ферментної активністю в організмі людини або повною її відсутністю. Спадкові метаболічні дефекти, як правило, супроводжуються розвитком захворювань з різним ступенем тяжкості. При цьому деякі ензімопатії можуть протікати безсимптомно і визначаються лише при проведенні відповідних діагностичних процедур. Але в основному перші симптоми спадкових метаболічних порушень проявляються вже в ранньому дитинстві. Рідше це відбувається у старших дітей і тим більше у дорослих.

При діагностиці спадкових ензимопатій важливу роль відіграє генеалогічний метод дослідження. При цьому реакції ферментів фахівці перевіряють лабораторним шляхом. Спадкові ферментопатії можуть призводити до порушень вироблення гормонів, що характеризуються особливим значенням для повноцінної життєдіяльності організму. Наприклад, корою наднирників виробляються глюкокортикоїди, що відповідають за регуляцію обміну вуглеводів, мінералокортикоїди, які беруть участь у водно-сольовому обміні, а також андрогенні гормони, які безпосередньо впливають на розвиток вторинних статевих ознак у підлітків. Таким чином, порушення вироблення перерахованих гормонів може призвести до розвитку численних патологій з боку різних систем органів.

травні ферменти

Процес переробки їжі в організмі людини відбувається за участю різних травних ферментів. В процесі перетравлення їжі все речовини розщеплюються до невеликих молекул, адже виключно низькомолекулярні сполуки здатні проникати крізь стінку кишечника і всмоктуватися в кров. Особлива роль в цьому процесі відводиться ферментам, що розщеплює білки до амінокислот, жірів до гліцерину і жирних кислот, а крохмалю до цукрів. Розщеплення білків забезпечується дією ферменту пепсину, що міститься в основному органі травної системи - шлунку. Частина травних ферментів виробляється в кишечник підшлунковою залозою. Зокрема до них відноситься:

• трипсин і хімотрипсин, основним призначенням яких виступає гідроліз білків;
• амілаза - ферменти, що розщеплюють жири;
• ліпаза - травні ферменти, що розщеплюють крохмаль.

Такі травні ензими, як трипсин, пепсин, хімотрипсин виробляються в формі проферментов, і тільки після їх потрапляння в шлунок і кишечник вони стають активними. Подібна особливість захищає тканини шлунка і підшлункової залози від агресивного їх впливу. Крім того, внутрішня оболонка цих органів додатково покрита шаром слизу, що забезпечує ще більшу їх безпеку.

Частина травних ферментів виробляється також в тонкому кишечнику. За переробку целюлози, що надходить в організм разом з рослинною їжею, відповідає фермент із співзвучною назвою целлюлаза. Іншими словами, практично в кожному відділі шлунково-кишкового тракту виробляються травні ферменти, починаючи зі слинних залоз і закінчуючи товстою кишкою. Кожен вид ензимів виконує свої функції, в сукупності забезпечуючи якісне переварювання їжі і повноцінне всмоктування всіх корисних речовин в організмі.

Ферменти підшлункової залози

Підшлункова залоза є органом змішаної секреції, тобто виконує і ендо- та екзогенні функції. Підшлункова залоза, як згадувалося вище, виробляє ряд ферментів, які активуються під впливом жовчі, що надходить разом з ензимами в органи травлення. Ферменти підшлункової залози відповідають за розщеплення жирів, білків і вуглеводів на прості молекули, здатні проникати крізь клітинну мембрану в кровотік. Таким чином, завдяки ферментам підшлункової залози відбувається повне засвоєння корисних речовин, що надходять в організм разом з їжею. Розглянемо докладніше дію ензимів, які синтезуються клітинами даного органу шлунково-кишкового тракту:

• амілаза разом з такими ензимами тонкого кишечника, як мальтаза, інвертаза і лактаза забезпечують процес розщеплення складних вуглеводів;
• протеази, інакше іменовані протеолітичнимиферментами в організмі людини, представлені трипсином, карбоксипептидази і еластазою і відповідають за розщеплення білків;
• нуклеази - ферменти підшлункової залози, представлені Дезоксирибонуклеаза і рібонуклеазою, які впливають на амінокислоти РНК, ДНК;
• ліпаза - фермент підшлункової залози, який відповідає за перетворення жирів в жирні кислоти.

Також підшлунковою залозою синтезується фосфолипаза, естераза і лужна фасфтаза.

Найбільш небезпечними в активному вигляді є протеолітичні ферменти, що виробляються органом. Якщо процес їх вироблення та виділення в інші органи травної системи порушується, ензими активуються безпосередньо в підшлунковій залозі, що призводить до розвитку гострого панкреатиту і супутніх того ускладнень. Інгібіторами протеолітичних ензимів, що дозволяють загальмувати їх дію, є панкреатичний поліпептид і глюкагон, соматостатин, пептид YY, енкефалінів і панкреастатін. Перераховані інгібітори здатні загальмувати вироблення панкреатичних ензимів шляхом впливу на активні елементи травної системи.

Ферменти тонкої кишки

У тонкій кишці відбуваються основні процеси перетравлення надходить в організм їжі. В даному відділі шлунково-кишкового тракту також синтезуються ферменти, процес активації яких відбувається спільно з ензимами підшлункової залози і жовчного міхура. Тонка кишка - відділ травного тракту, в якому відбуваються завершальні етапи гідролізу поживних речовин, що надходять в організм разом з продуктами харчування. У ньому синтезуються різні ферменти, що розщеплюють олиго- і полімери на мономери, які без проблем можуть всмоктуватися слизової тонкої кишки і надходити в лімфо і кровообіг.

Під впливом ензимів тонкої кишки відбувається процес розщеплення білків, які пройшли попереднє перетворення в шлунку, на амінокислоти, складних вуглеводів на моносахариди, жирів - на жирні кислоти і гліцерин. У складі кишкового соку налічується понад 20 видів ферментів, які беруть участь в процесі перетравлення їжі. За участю панкреатичних і кишкових ферментів забезпечується повне відпрацювання хімусу (частково перевареної їжі). Всі процеси в тонкому кишечнику відбуваються протягом 4 годин після надходження хімусу в даний відділ травного тракту.

Важливу роль у перетравленні їжі в тонкій кишці відіграє жовч, яка надходить в дванадцятипалу кишку в процесі травлення. У складі самої жовчі ферменти відсутні, але при цьому дана біологічна рідина посилює дію ензимів. Найбільш значущою жовч виявляється для розщеплення жирів, перетворюючи їх в емульсію. Такий емульгований жир набагато швидше розщеплюється під впливом ферментів. Жирні кислоти, взаємодіючи з жовчними кислотами, перетворюються в легкорозчинні з'єднання. Крім того, виділення жовчі стимулює перистальтику кишечника і вироблення травного соку підшлунковою залозою.

Кишковий сік синтезується залозами, розташованими в слизовій тонкої кишки. У складі такої рідини і присутні травні ферменти, а також ентерокіназа, призначена для активації дії трипсину. Крім того, в кишковому соку є фермент під назвою ерепсін, необхідний для завершального етапу розщеплення білків, ензими, що діють на різні види вуглеводів (наприклад, амілаза і лактаза), а також ліпаза, призначена для перетворення жирів.

шлункові ферменти

Процес перетравлення їжі поетапно відбувається в кожному відділі шлунково-кишкового тракту. Так, починається він ще в ротовій порожнині, де їжа подрібнюється зубами і змішується зі слиною. Саме в слині містяться ферменти, що розщеплюють цукор і крохмаль. Після ротової порожнини подрібнена їжа надходить по стравоходу в шлунок, де й починається наступний етап її перетравлення. Основним шлунковим ферментом є пепсин, призначений для перетворення білків в пептиди. Також в шлунку присутній желатинази - фермент, процес розщеплення колагену і желатину для якого виступає основним завданням. Плюс до всього їжа в порожнині даного органу піддається дії амілази і ліпази, відповідно, що розщеплюють крохмаль і жири.

Від якості травного процесу залежить можливість отримання організмом всіх необхідних поживних елементів. Розщеплення складних молекул на безліч простих забезпечує їх подальше всмоктування в крово- і лімфоток на наступних етапах травлення в інших відділах шлунково-кишкового тракту. Недостатнє вироблення шлункових ферментів може стати причиною розвитку різних захворювань.

ферменти печінки

Величезним значенням для протікання різних біохімічних процесів в організмі мають ферменти печінки. Функції білкових молекул, що виробляються даними органом, настільки численні і різноманітні, що всі ферменти печінки прийнято ділити на три основні групи:

• Секреторні ензими, призначені для регуляції процесу згортання крові. До них відносяться холінестераза і протромбіназа.
• Індикаторні ферменти печінки, що включають Аспартатамінотрансфераза, що позначається абревіатурою АСТ, аланінамінотрасферази з відповідним позначенням АЛТ і лактатдегідрогенази - ЛДГ. Перераховані ензими сигналізують про поразки тканин органу, при яких руйнуються гепатоцити, «виходять» з клітин печінки і надходять в кровотік;
• Екскреторні ензими виробляються печінкою і залишають межі органу з потом жовчі. До таких ензимам відноситься лужна фосфатаза. При порушеннях відтоку жовчі з органу рівень лужної фосфатази зростає.

Порушення роботи тих чи інших ферментів печінки в майбутньому може привести до розвитку різних захворювань або сигналізувати про їхню наявність в даний час.

Одним з найбільш інформативних аналізів при хворобах печінки є біохімія крові, що дозволяє визначити рівень індикаторних ферментів АСТ, АТЛ. Так, нормальними показниками аспартатамінотрансферази для жінки є 20-40 Од / л, а для представників сильної статі - 15-31 Од / л. Підвищення активності даного ферменту може вказувати на пошкодження гепатоцитів механічної або некротичної природи. Зміст аланінамінотрасферази в нормі не повинно перевищувати у жінок позначки в 12-32 Од / л, а для чоловіків нормальним вважається показник активності АЛТ в межах 10-40 Од / л. Збільшення активності АЛТ, що досягається десятикратних показників, може свідчити про розвиток інфекційних захворювань органу, причому ще задовго до появи їх перших симптомів.

Додаткові дослідження активності ферментів печінки використовуються, як правило, для диференціальної діагностики. Для цього може проводитися аналіз на ЛДГ, ГГТ і ГлДГ:

• Нормою активності лактатдегідрогенази є показник, що коливається в межах 140-350 Од / л.

• Підвищені показники ГлДГ можуть бути ознакою дистрофічних уражень органу, важких інтоксикацій, захворювань інфекційної природи або онкології. Максимально припустимим показником такого ферменту для представниць жіночої статі є 3,0 Од / л, а для чоловіків - 4, 0 Од / л.

• Нормою активності ферменту ГГТ для чоловіків є показник до 55 Од / л, для жінок - до 38 Од / л. Відхилення від зазначеної норми можуть свідчити про розвиток діабету, а також хвороб жовчовивідних шляхів. У такому випадку показник активності ферменту може збільшуватися в десятки разів. Крім того, ГГТ в сучасній медицині застосовується для визначення алкогольних гепатозов.

Ферменти, що синтезуються печінкою, мають різні функції. Так, частина з них разом з жовчю виводиться з органу через жовчні протоки і бере активну участь в процесі перетравлення їжі. Яскравим прикладом того виступає лужна фосфатаза. Нормальний показник активності даного ферменту в крові повинен перебувати в межах 30-90 Од / л. Варто зазначити, що у представників чоловічої статі такий показник може досягати 120 Од / л (при інтенсивних обмінних процесах цифра може зростати).

ферменти крові

Визначення активності ферментів і їх змісту в організмі є одним з основних діагностичних методів при визначенні різних захворювань. Так, ферменти крові, що містяться в її плазмі, можуть вказувати на розвиток патологій печінки, запальних і некротичних процесів в клітинах тканин, хвороб серцево-судинної системи та ін. Ферменти крові прийнято ділити дві групи. До першої групи входять ензими, які виділяються в плазму крові деякими органами. Наприклад, печінкою виробляються так звані попередники ензимів, необхідних для роботи системи згортання крові.

Друга група налічує набагато більшу кількість ферментів крові. В організмі здорової людини такі білкові молекули фізіологічним значенням в плазмі крові не володіють, оскільки діють виключно на внутрішньоклітинному рівні в органах і тканинах, якими виробляються. У нормі активність таких ферментів повинна бути низькою і постійною. При пошкодженні клітин, яким супроводжуються різні захворювання, ферменти, що містяться в них, вивільняються і надходять в кровотік. Причиною тому можуть бути запальні і некротичні процеси. У першому випадку вивільнення ферментів відбувається через порушення проникності клітинної мембрани, у другому - з огляду на порушення цілісності клітин. При цьому, чим вище рівень вмісту ферментів в крові, тим більше ступінь ураження клітин.

Біохімічний аналіз дозволяє визначити активність тих чи інших ензимів в плазмі крові. Він активно застосовується при діагностиці різних захворювань печінки, серця, скелетної мускулатури і інших видів тканин в людському організмі. Крім того, так звана ензімодіагностіка при визначенні деяких захворювань враховує субклітинному локалізації ферментів. Результати таких досліджень дозволяють визначити, які саме процеси відбуваються в організмі. Так, при запальних процесах в тканинах ферменти крові мають цитозольні локалізацію, а при некротичних ураженнях визначається наявність ядерних або мітохондріальних ензимів.

Варто відзначити, що далеко не завжди збільшення вмісту ферментів в крові обумовлено тканинними пошкодженнями. Активне патологічне розростання тканин в організмі, зокрема при онкозахворюваннях, підвищене вироблення певних ферментів або ж порушення виводить здатності нирок також можуть визначатися підвищеним вмістом деяких ензимів в крові.

Ферменти: препарати для медичного застосування

У сучасній медицині особливе місце відводиться використанню різних ферментів в діагностичних і терапевтичних цілях. Також ензими знайшли своє застосування в якості специфічних реактивів, що дозволяють з точністю визначати різні речовини. Наприклад, виконуючи аналіз на визначення рівня глюкози в сечі і сироватці крові, в сучасних лабораторіях використовується глюкозооксидаза. Уреаза застосовується для оцінки кількісного вмісту сечовини в аналізах сечі і крові. Різні види дегидрогеназ дозволяють з точністю визначати наявність різних субстратів (лактат, піруват, етиловий спирт і т.д.).

Висока імуногенність ферментів значний обмежує їх использование в терапевтичних цілях. Але, незважаючи на це, так звана ензимотерапія активно розвивається, використовуючи ферменти (препарати з їх змістом), як засіб замісної терапії або елемент комплексного лікування. Замісна терапія застосовується при захворюваннях шлунково-кишкового тракту, розвиток яких викликано недостатнім виробленням травного соку. При дефіциті панкреатичних ензимів їх недолік може компенсуватися за допомогою перорального прийому лікарських препаратів, у складі яких вони присутні.

У ролі додаткового елемента в комплексному лікуванні ферменти можуть використовуватися при різних захворюваннях. Наприклад, такі протеолітичні ензими, як трипсин і хімотрипсин застосовуються при обробці гнійних ран. Препарати з ферментами Дезоксирибонуклеаза і рібонуклеазою використовуються при лікуванні аденовірусних кон'юнктивітів або герпетичних кератитів. Ферментні препарати також застосовуються при лікуванні тромбозів і тромбоемболій, онкологічних захворювань та ін. Їх використання актуально для розсмоктування контрактур опікових і післяопераційних рубців.

Застосування ферментів в сучасній медицині дуже різноманітне і даний напрямок постійно розвивається, що дозволяє постійно знаходити нові і більш ефективні методи лікування тих чи інших захворювань.