- Роль ферментів в організмі
- Каталітичні властивості ферментів
- Історія відкриття ферментів
- Місцезнаходження ферментів в організмі
- Умови дії ферментів
- Розміри ферментів і їх будова
- Перебіг процесів за участю ферментів
- Номенклатура назв ферментів
- Хвороби, пов'язані з порушенням вироблення ферментів
- Використання ферментів людиною
Обмін речовин і енергії (метаболізм) здійснюється на всіх рівнях організму: клітинному, тканинному і організмовому. Він забезпечує сталість внутрішнього середовища організму - гомеостаз - в безупинно мінливих умовах існування. У клітці протікають одночасно два процеси - це пластичний обмін (анаболізм або асиміляція) і енергетичний обмін (фатаболізм або дисиміляція).
Пластичний обмін - це сукупність реакцій біосинтезу, або створення складних молекул з простих. У клітці постійно синтезуються білки з амінокислот, жири з гліцерину і жирних кислот, вуглеводи з моносахаридів, нуклеотиди з азотистих основ і цукрів. Ці реакції йдуть з витратами енергії. Використовувана енергія звільняється в ході енергетичний обміну. Енергетичний обмін - це сукупність реакцій розщеплення складних органічних сполук до більш простих молекул. Частина енергії, що вивільняється при цьому, йде на синтез багатих енергетичними зв'язками молекул АТФ (аденозин-тріфосфорной кислоти). Розщеплення органічних речовин здійснюється в цитоплазмі і мітохондріях за участю кисню. Реакції асиміляції і дисиміляції тісно пов'язані між собою і зовнішнім середовищем. З зовнішнього середовища організм одержує поживні речовини. У зовнішнє середовище виділяються відпрацьовані речовини.
Ферменти (ензими) - це специфічні білки, біологічні каталізатори, що прискорюють реакції обміну в клітині. Всі процеси в живому організмі прямо або побічно здійснюються за участю ферментів. Фермент каталізує тільки одну реакцію або діє тільки на один тип зв'язку. Цим забезпечується тонка регуляція всіх життєво важливих процесів (дихання, травлення, фотосинтез і т.д.), що протікають в клітині чи організмі. У молекулі кожного ферменту є ділянка, що здійснює контакт між молекулами ферменту і специфічної речовини (субстрату). Активним центром ферменту виступає функціональна група (наприклад, ОН - група серину) або окрема амінокислота.
Швидкість ферментативних реакцій залежить від багатьох факторів: температури, тиску, кислотності середовища, наявності інгібіторів і т.д.
Етапи енергетичного обміну:
- Підготовчий - відбувається в цитоплазмі клітин. Під дією ферментів полісахариди розщеплюються на моносахариди (глюкоза, фруктоза і Др.), Жири розщеплюються до гліцерину і жирних кислот, білки - до амінокислот, нуклеїнові кислоти до нуклеотидів. При цьому виділяється невелика кількість енергії, яке розсіюється у вигляді тепла.
- Безкисневий (анаеробне дихання або гліколіз) - багатоступінчате розщеплення глюкози без участі кисню. Його називають бродінням. У м'язах в результаті анаеробного дихання молекула глюкози розпадається на дві молекули ліровіноградной кислоти (С3Н4О3), які потім відновлюються в молочну кислоту (С3Н6О3). У реакціях розщеплення глюкози беруть участь фосфорна кислота і АДФ.
Сумарне рівняння цього етапу: С6Н12О6 + 2Н3РО4 + 2АDФ -> 2С3Н6О3 + 2АТФ + 2Н2О
У дріжджових грибків молекула глюкози без участі кисню перетворюється в етиловий спирт і діоксид вуглецю (спиртове бродіння). У інших мікроорганізмів гліколіз може завершуватися освітою ацетону, оцтової кислоти та ін. При розпаді однієї молекули глюкози утворюється дві молекули АТФ, в зв'язках якої зберігається 40% енергії, інша енергія розсіюється у вигляді тепла. - Кисневе дихання - етап аеробного дихання або кисневого, розщеплення, який проходить на складках внутрішньої мембрани мітоходрій - кристах. На цьому етапі речовини попереднього етапу розщеплюються до кінцевих продуктів розпаду - води і вуглекислого газу. В результаті розщеплення двох молекул молочної кислоти утворюються 36 молекул АТФ. Основна умова нормального перебігу кисневого розщеплення - цілісність мітохондріальних мембран. Кисневе дихання - основний етап в забезпеченні клітини киснем. Він в 20 разів ефективніше безкисневого етапу.
Сумарне рівняння кисневого розщеплення: 2С3Н603 + 602 + 36H3PО4 + 36АДФ -> 6CO2 + 38Н2О + 36АТФ
За способом отримання енергії все організми діляться на дві групи - автотрофні і гетеротрофні.
Енергетичний обмін в аеробних клітинах рослин, грибів і тварин протікає однаково. Це свідчить про їх спорідненість. Кількість мітохондрій в клітинах тканин по-різному, воно залежить від функціональної активності кйеток. Наприклад, багато мітохондрій в клітинах м'язів.
Розщеплення жирів на гліцерин і жирні кислоти здійснюється ферментами - ліпазами. Білки спочатку розщеплюються до олігопептидів, а потім до амінокислот.
Ферменти (від лат. «Fermentum» - бродіння, закваска), ензими, специфічні білки, що збільшують швидкість протікання хімічних реакцій в клітинах всіх живих організмів. За хімічною природою - білки, що володіють оптимальною активністю при певному рН, наявності необхідних коферментів і кофакторів і відсутності інгібіторів. Ферменти називають також біокаталізаторами за аналогією з каталізаторами в хімії. Кожен вид ферментів каталізує перетворення певних речовин (субстратів), іноді лише єдиного речовини в єдиному напрямку. Тому численні біохімічні реакції в клітинах здійснює величезну кількість різних ферментів. Поділяються на 6 класів: оксидоредуктаз, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази і лігази. Багато ферменти виділені з живих клітин і отримані в кристалічному вигляді (вперше в 1926).
Роль ферментів в організмі
Ферменти беруть участь в здійсненні всіх процесів обміну речовин, в реалізації генетичної інформації. Перетравлювання і засвоєння харчових речовин, синтез і розпад білків, нуклеїнових кислот, жирів, вуглеводів та інших сполук в клітинах і тканинах всіх організмів - всі ці процеси неможливі без участі ферментів. Будь-який прояв функцій живого організму - дихання, м'язове скорочення, нервово-психічна діяльність, розмноження та ін. - забезпечується дією ферментів. Індивідуальні особливості клітин, що виконують певні функції, в значітелной мірою визначаються унікальним набором ферментів, виробництво яких генетично запрограмовано. Відсутність навіть одного ферменту або який-небудь його дефект можуть призвести до серйозних негативних наслідків для організму.
Каталітичні властивості ферментів
Ферменти - найактивніші серед усіх відомих каталізаторів. Більшість реакцій в клітині протікає в мільйони і мільярди разів швидше, ніж якби вони протікали під час відсутності ферментів. Так, одна молекула ферменту каталази здатна за секунду перетворити в воду і кисень до 10 тис. Молекул токсичною для клітин перекису водню, що утворюється при окисленні різних з'єднань. Каталітичні властивості ферментів обумовлені їх здатністю істотно зменшувати енергію активації вступають в реакцію з'єднань, тобто в присутності ферментів потрібно менше енергії для «запуску» даної реакції.
Історія відкриття ферментів
Процеси, які відбуваються за участю ферментів, відомі людині з глибокої давнини, адже в основі приготування хліба, сиру, вина та оцту лежать ферментативні процеси. Але тільки в 1833 році вперше з проростають зерен ячменю було виділено активну речовину, яка здійснює перетворення крохмалю в цукор і отримало назву діастази (нині цей фермент називається амилазой). В кінці 19 ст. було доведено, що сік, одержуваний при розтиранні дріжджових клітин, містить складну суміш ферментів, що забезпечують процес спиртового бродіння. З цього часу почалося інтенсивне вивчення ферментів - їх будови і механізму дії. Так як роль биокатализа була виявлена при вивченні бродіння, то саме з цим процесом були пов'язані два сталих ще з 19 ст. назви - «ензим» (в перекладі з грец. «з дріжджів») і «фермент». Правда, останній синонім застосовується тільки в російськомовній літературі, хоча науковий напрям, зайняте вивченням ферментів і процесів з їх участю, традиційно називається ензимологія. У першій половині 20 ст. було встановлено, що за хімічною природою ферменти yвляются білками, а в другій половині століття для багатьох сотень ферментів вже була визначена послідовність амінокислотних залишків, встановлена просторова структура. У 1969 вперше був здійснений хімічний синтез ферменту рибонуклеази. Великих успіхів було досягнуто в розумінні механізму дії ферментів.
Місцезнаходження ферментів в організмі
У клітці частина ферментів знаходиться в цитоплазмі, але в основному ферменти пов'язані з певними клітинними структурами, де і виявляють свою дію. У ядрі, наприклад, знаходяться ферменти, відповідальні за реплікацію - синтез ДНК (ДНК-полімерази), за її транскрипцію - освіта РНК (РНК-полімерази). В мітохондріях прісутствуютферменти, відповідальні за накопичення енергії, в лізосомах - більшість гідролітичних ферментів, які беруть участь в розпаді нуклеїнових кислот і білків.
Умови дії ферментів
Всі реакції з участю ферментів протікають, в основному, в нейтральній, слабощелочной або слабокислою середовищі. Однак максимальна активність кожного окремого ферменту виявляється при строго певних значеннях pH. Для дії більшості ферментів теплокровних тварин найбільш сприятливою температурою є 37-40oС. У рослин при температурі нижче 0o З дію ферментів повністю не припиняється, хоча життєдіяльність рослин при цьому різко знижується. Ферментативні процеси, як правило, не можуть протікати при температурі вище 70o С, так як ферменти, як і всякі білки схильні теплової денатурації (руйнування структури).
Розміри ферментів і їх будова
Молекулярна маса ферментів, як і всіх інших білків, лежить в межах 10 тис. - 1 млн. (Але може бути і більше). Вони можуть складатися з однієї або декількох поліпептидних ланцюгів і можуть бути представлені складними білками. До складу останніх поряд з білковим компонентом (апоферментом) входять низькомолекулярні сполуки - коферменти (кофактор, коензими), в тому числі іони металів, нуклеотиди, вітаміни та їх похідні. Деякі ферменти утворюються в формі неактивних попередників (проферментов) і стають активними після тих чи інших змін у структурі молекули, наприклад, після відщеплення від неї невеликого фрагмента. До їх числа відносяться травні ферменти трипсин і хімотрипсин, які синтезуються клітинами підшлункової залози у формі неактивних попередників (трипсиногена і химотрипсиногена) і знаходять активність в тонкому кишечнику в складі панкреатичного соку. Багато ферменти утворюють так звані ферментні комплекси. Такі комплекси, наприклад, вбудовані в мембрани клітин або клітинних органел і беруть участь в транспорті речовин.
Піддається перетворенню речовина (субстрат) зв'язується з певною ділянкою ферменту, aго активним центром, який формується бічними ланцюгами амінокислот, що знаходяться часто в значно віддалених один від одного ділянках поліпептидного ланцюга. Наприклад, активний центр молекули химотрипсина утворюють залишки гістидину, що знаходиться в поліпептидного ланцюга в положенні 57, серину в положенні 195 і аспарагінової кислоти в положенні 102 (всього в молекулі хімотрипсину 245 амінокислот). Таким чином, складна укладання поліпептидного ланцюга в молекулі білка - фермент забезпечує можливість кільком бічним ланцюгах амінокислот виявитися в строго визначеному місці і на певній відстані один від одного. Коферменти також входять до складу активного центру (білкова частина і небілковий компонент окремо ферментативної активністю не володіють і набувають властивостей ферменту, лише об'єднавшись разом).
Перебіг процесів за участю ферментів
Більшість ферментів відрізняється високою специфічністю (вибірковість) дії, коли перетворення кожного реагує речовини (субстрату) у продукт реакції здійснюється спеціальним ферментом. При цьому дія ферменту може бути суворо обмежена одним субстратом. Наприклад, фермент уреаза, що бере участь у розпаді сечовини до аміаку і вуглекислого газу, не реагує на подібну за будовою метілмочевіну. Багато ферменти aействуют на кілька споріднених за структурою сполук або на один тип хімічного зв'язку (наприклад, розщеплюють фосфодіефірную зв'язок фермент фосфатази). Фермент здійснює свою дію через освіту фермент-субстратівного комплексу, який потім розпадається з утворенням продуктів ферментативної реакції і звільненням ферменту. A результаті утворення фермент-субстратного комплексу субстрат змінює свою конфігурацію; при цьому перетворюються фермент-хімічна зв'язок послаблюється і реакція протікає з меншою початковій витратою енергії і, отже, з набагато більшою швидкістю. Мірою швидкості ферментативної реакції служить кількість субстрату, яка зазнала перетворенню в одиницю часу, або кількість утвореного продукту. Багато ферментативні реакції в залежності від концентрації в середовищі субстрату і продукту реакції можуть протікати як в прямому, так і в зворотному напрямку (надлишок субстрату зрушує реакцію в бік утворення продукту, в той час як при надмірному накопиченні останнього відбуватиметься синтез субстрату). Це означає, що ферментативні реакції можуть бути оборотними. Наприклад, карбоангидраза крові перетворює надходить з тканин вуглекислий газ у вугільну кислоту (H2CO3), а в легких, навпаки, каталізує перетворення вугільної кислоти в воду і вуглекислий газ, який видаляється при видиху. Однак слід пам'ятати, що ферменти, як і інші каталізатори, не можуть зрушувати термодинамічна рівновага хімічної реакції, а лише значно прискорюють досягнення цієї рівноваги.
Номенклатура назв ферментів
При найменуванні ферменту Cа основу беруть назву субстрату і додають суфікс «аза». Так з'явилися, зокрема, протеїнази - ферменти, що розщеплюють білки (протеїни), ліпази (розщеплюють ліпіди, або жири) і т. Д. Деякі ферменти отримали спеціальні (тривіальні) назви, наприклад, травні Ферменти пепсин, хімотрипсин і трипсин.
У клітинах організму протікає кілька тисяч різних реакцій обміну речовин і, отже, є стільки ж ферментів. Aля того, щоб привести таке різноманіття в систему, було прийнято міжнародну угоду про класифікацію ферментів. A Відповідно до цієї системи все ферменти a залежності від типу каталізуються ними реакцій були поділені на шість основних класів, кожен з яких включає ряд підкласів. Крім того, кожен фермент отримав чотиризначний кодовий номер (шифр) і назва, що вказує на реакцію, яку yтот фермент каталізує. Ферменти, що каталізують одну і ту ж реакцію у організмів різних видів, можуть істотно різнитися між собою за своєю білковою структурою, але в номенклатурі мають загальну назву і один кодовий номер.
Хвороби, пов'язані з порушенням вироблення ферментів
Відсутність або зниження активності будь-якого ферменту (нерідко і надлишкова активність) у людини призводить до розвитку захворювань (ензимопатія) або загибелі організму. Так, що передається у спадщину захворювання дітей - галактоземія (призводить до розумової відсталості) - розвивається внаслідок порушення синтезу ферменту, відповідального за перетворення галактози в легко засвоювану глюкозу. Причиною іншого спадкового захворювання - фенілкетонурії, що супроводжується розладом психічної діяльності, є втрата клітинами печінки здатності синтезувати фермент, що каталізує перетворення амінокислоти фенілаланіну в тирозин. Визначення активності багатьох ферментів a крові, сечі, спинно-мозкової, насіннєвий та інших рідинах організму використовується для діагностики ряду захворювань. За допомогою такого аналізу сироватки крові можливе виявлення на ранній стадії інфаркту міокарда, вірусного гепатиту, панкреатиту, нефриту та інших захворювань.
Використання ферментів людиною
Так як ферменти зберігають свої властивості і поза організмом, їх успішно використовують у різних галузях промисловості. Наприклад, протеолітичний фермент папайї (з соку папайї) - в пивоварінні, для м'якшення м'яса; пепсин - при виробництві «готових» каш і як лікарський препарат; трипсин - при виробництві продуктів для дитячого харчування; реннін (сичужний фермент зі шлунка теляти) - в сироварінні. Каталаза широко застосовується в харчовій і гумової промисловості, а розщеплюють полісахариди целюлази і пектідази - для освітлення фруктових соків. Ферменти необхідні при встановленні структури білків, нуклеїнових кислот і полісахаридів, в генетичній інженерії і т. Д. За допомогою ферментів отримують лікарські препарати і складні хімічні сполуки.
Виявлена здатність деяких форм рибонуклеїнових кислот (рибозимов) каталізувати окремі реакції, тобто виступати в якості ферментів. Можливо, в ході еволюції органічного світу рибозими служили біокаталізаторами до того, як ферментативна функція перейшла до білків, більш пристосованим до виконання цього завдання.
Р. А. Матвєєва
На початок сторінки
