1 Кузнєцов І.А. 1 Потіївська В.І. 2 Качанов І.В. 1 Куралева О.О. 3
1 ФГБОУ ВО Астраханський державний технічний університет
2 ФГБУ Національний медичний дослідний радіологічний центр МОЗ Росії
3 ГАОУ АТ ВО Астраханський державний архітектурно-будівельний університет
Феритину (Ф) щорічно присвячується велика кількість робіт у світовій літературі, в тому числі і в Росії. Наведено сучасні відомості про його структуру і властивості при фізіологічних і патологічних станах людини. Показано, що Ф властива певна фізіологічна роль в організмі людини (депо заліза (Fe), його транспорт і т.п.) і розглядається як неспецифічний маркер гострої фази запалення ( «гострофазовий протеїн або білок»). Показано, що молекула Ф складається з 2-х частин: апоферитин і колоїдного гідроксиду Fe. Особливу участь Ф приймає в обміні Fe (його запаси). Ф вперше був виділений з кінської селезінки і пізніше він був виявлений і в рослинах і мікроорганізмах. Утворений в різних органах і тканинах Ф в мінімальних кількостях виділяється в сироватку крові. У здорових дорослих людей рівень Ф сироватки крові а передусім залежить від статі і незначно від віку. В останні роки виявлені інші фізіологічес¬кіе властивості Ф, не пов'язані безпосередньо з обміном Fe. Виявилося, що Н-ізоформи Ф можуть пригнічувати проліферацію клітин крові. Н-феритин здатний гальмувати проліферацію мієлоїдних і лімфоїдних клітин, причому активація його освіти може бути пов'язана зі спробою організму придушити їх онкологічний зростання. Кількість Ф в сироватці крові також підвищується при деяких гострих і хронічних захворюваннях печінки, інфаркті міокарда, при голодуванні і виснаженні і багатьох запальних процесах. У цих випадках основною причиною збільшення Ф в сироватці крові є загибель клітин і виділення внутрішньоклітинної фракції. Наявні в літературі відомості підтверджують дані про Ф біологічних середовищ людини, як про маркере-білку острофазового реакції або запалення і деструкції.
захворювання
фізіологічний стан
білки гострої фази запалення
залізо
ферритин
1. Андрєєв Г.І. Ферритин як маркер залізодефіцитної анемії та пухлинний маркер / Г.І. Андрєєв // Інтернет-журнал про комерційні біотехнологіях [Електронний ресурс]. - URL: Cbio.ru.http: //cbio.ru./page/43/id/4676/ (дата звернення: 10.10.2017).
2. Воловнікова В.А. Діагностичне значення сироваткового рівня феритину / В.А. Воловнікова, Т.Г. Кулібаба, І.Ю. Пчелін, Л.А. Сліпих // Матеріали X щорічної всеросійської науково-практичної конференції з міжнародною участю «Здоров'я - основа людського потенціалу: проблеми та шляхи їх вирішення» 19-21 листопада 2015 року, Санкт-Петербург, 2015. - Т.10, ч. 2. - С .589-590.
3. Зурнаджьянц В.А. Діагностична роль феритину при прихованому деструктивному холециститі / В.А. Зурнаджьянц, М.А.Сердюков, Е.А. Кчібеков // Наукові відомості Бєлгородського державного університету. Серія: Медицина. Фармація. - 2014. - Т.25. - Вип. 4 (175). - С. 29-31.
4. Коханов А.В. Імунохімічні показники в клінічній оцінці черепно-мозкової і скелетної травми: автореф. дис. ... д-ра мед. наук / О.В. Коханов. - Москва, 2009. - 48 с.
5. Кчібеков Е.А. Комплексна діагностика і прогнозування ускладнень гострих запальних захворювань органів черевної порожнини: автореф. дис. ... д-ра мед. наук / Е.А. Кчібеков. - Астрахань, 2011. - 48с.
6. Орлов Ю.П. Метаболізм заліза в біологічних системах (біохімічні, патофізіологічні та клінічні аспекти) / Ю.П. Орлов, В.Т. Довгих // Біомедична хімія. - 2007. - Т. 53, вип. 1. - С. 25-38.
7. Орлов Ю.П. Роль порушеного обміну заліза в маніфестації органних розладів і сепсису при гострому панкреатиті / Ю.П. Орлов, В.Т. Довгих, В.Н. Лукач, А.В. Єршов, Т.В. Притикіна. Загальна реаніматологія. - 2010. - VII. - 5. - С. 62-68.
8. Орлов Ю.П. Порушення обміну заліза в патогенезі критичних станів / Ю.П. Орлов, А.В. Іванов, В.Т. Довгих // Загальна реаніматологія. - 2011. - VII. - 5. - С. 15-19.
9. Петрова О.В. Клініко-діагностичне значення термостабільних тканинних білків: автореф. дис. ... канд. мед. наук / О.В. Петрова. - Москва, 2008. - 23 с.
10. Смирнова Л.А. Дефіцит заліза: біологія, критерії діагнозу та ефективності терапії / Л.А. Смирнова // Медичні новини. - 2013. - № 5. - С.16-20.
11. Finazzi D. Biology of ferritin in mammals: an update on iron storage, oxidative damage and neurodegeneration / D. Finazzi, P. Arosio. Arch Toxicol. 2014. Oct. 15; 88 (10): 1787-802. Epub. 2014. Aug. 15. Department of Molecular and Translational Medicine, University of Brescia, Viale Europa 11, 25123, Brescia, Italy.
12. Hiroyuki W. Ferritin for prevention of common viral infections / W. Hiroyuki, O. Hirotsugu, Y. Koji A. Fumiaki. Journal of Infection and Chemotherapy. - 2014. - URL: http://www.elsevier.com/locate/jic.
13. Maccarinelli F. Mice lacking mitochondrial ferritin are more sensitive to doxorubicin-mediated cardiotoxicity / Maccarinelli F, Gammella E, Asperti M et al. // J. Mol. Med. (Berl). - 2014. doi: 10.1007 / s00109-014-1147-0.
14. Mancias JD Quantitative proteomics identifies NCOA4 as the cargo receptor mediating ferritinophagy / JD Mancias, X. Wang, SP Gygi et al. // Nature. - 2014. - 509: 105-109. doi: 10.1038 / nature13148.
15. O'Shea RS Alcoholic liver disease / RS O'Shea, S. Dasarathy, AJ McCullough. Hepatology. 2010 51, pp. 307-328.
16. Pitcher J. Neuronal ferritin heavy chain and drug abuse affect HIV-associated cognitive dysfunction / Pitcher J., Abt A., Myers J., Han R., Snyder M., Graziano A., Festa L., Kutzler M. , Garcia F., Gao WJ, Fischer-Smith T., Rappaport J., Meucci OJ (2014 року). Clin Invest 124 (2): 656-669. doi: 10.1172 / JCI70090.
17. Suzy VT Iron and cancer: more ore to be mined / VT Suzy, MT Frank Nature reviews. Cancer. 2013. No. 13 (5). Р. 342-355.
18. Vanoaica L. Conditional deletion of ferritin h in mice reduces B and T lymphocyte populations / Richman L., Jaworski M. et al. (2014 року). PLoS One 9: e89270. doi: 10.1371 / journal.pone.0089270.
19. Vercellotti GM H-ferritin ferroxidase induces cytoprotective pathways and inhibits microvascular stasis in transgenic sickle mice / GM Vercellotti, FB Khan, J. Nguyen et al. (2014 року). Front Pharmacol. 5:79. doi: 10.3389 / fphar.2014.00079.
В даний час підвищився інтерес до вивчення в біологічних середовищах людини, железосодержащего протеїну (білка) - феритину (Ф), як в нормі, так і при різних патологічних змінах в організмі. Показано, що в організмі людини Ф притаманні специфічні фізіологічні функції - це депо Fe, його транспорт і т.п. Так само Ф розглядається як маркер-індикатор острофазового реакції запалення ( «гострофазовий білок»). У сучасній науці його «бачать» як гуморальний фактор процесів відновлення, блокатор ПОЛ і фактор стійкості організму до інфекційних агентів [1, 3, 5].
Ф - водорозчинний протеїн, молекулярна маса якого - 440000 Кд. Він на 1 молекулу приєднує до 4500 атомів заліза (Fe). Основна біологічна роль Ф - це накопичення Fe, яке токсично для організму. Але Ф його переводить в розчинну нетоксичну форму і в фізіологічно доступному стані.
Вперше відкритий був Ф при виділенні його з кінської селезінки [1, 3, 5, 11, 16]. Пізніше Ф був виявлений не тільки в організмі ссавців, але і в рослинах і мікроорганізмах [13, 14, 16, 18, 19]. Одна молекула Ф складається з 2-х частин: апоферитин і колоїдного гідроксиду Fe. Повністю насичена Fe молекула Ф може містити його в кількості до 27% своєї молекулярної маси [9, 11]. Але для захоплення Fe необхідний молекулярний О2, причому Ф тут виконує ферроксідазную активність, т. Е. Здатність переносити електрон з Fe2 + на О2, утворюючи Fe3 +. Іншими складовими даного механізму є радикали (цитотоксичні агенти), неминуче утворюються в результаті одноелектронного відновлення О2. Тому Ф вважається елементом білкової природи з вираженими цитотоксичними і цітотропнимі ефектами. Білкова частина (оболонка) Ф - апоферитин, містить в собі 24 субодиниці, що складаються з 2-х форм: Н (heavy) і L (light). Синтез Н і L-субодиниць визначається різними генами. Ці субодиниці мають різну молекулерную масу, антигенну структуру і ізоелектричної точки. Різні кількісні «альянси» Н-і L-субодиниць створюють велику гетерогенність ізоферрітінов, тому кожен має свою неповторну організацію побудови Н і L- субодиниць, тобто «Особистий ізоферрітін». Так, Ф селезінки і печінки має 80-90% L- і 10 - 20% Н-субодиниць. Серце, плацента, плідні тканини, злоякісні в своїх ізоферрітінах, навпаки, мають в основному Н-форму [10], яку називають фетоплацентарної, онкофетальні і кислої. Повністю роль цих «унікальних» феритину до кінця не визначена. Однак встановлено, що Ф печінки є «збирачем і охоронцем» Fe для всього організму людини, тобто його депо. Ф в слизовій оболонці тонкого кишечника необхідний для перенесення Fe з просвіту кишки до трансферрину сироватки крові. Плацентарний Ф транспортує Fe від материнського трансферину до фетальному. Ф ретикуло-ендотеліальної системи поглащет Fe, звільнене при руйнуванні еритроцитів, щоб відновити і використовувати це Fe для утворення гемоглобіну. Поза потологии освіту апоферитин стимулюється Fe-му. При гемохроматозі і гемосидерозе, тобто в ситуаціях, пов'язаних з перевантаженням організму Fe, рівень Ф зростає, а при його нестачі, навпаки, відбувається зниження освіти апоферитин. Ф виробляється в лейкоцитах, а також в клітинах багатьох тканин органів: в печінці, селезінці, кістковому мозку, серцевому м'язі, легенях, нирках, щитовидній залозі, плаценті, тонкому кишечнику, підшлунковій залозі [10, 14, 18].
Особливу участь Ф приймає в обміні Fe (його запаси у вигляді депо). Також з цього стану Fe може повернутися і в вільну форму, але для цього потрібно, щоб всередині молекули Ф виникло відновлення Fe3 + з гідроксиду. У формі Fe2 + тільки в закислення середовища виходить з Ф і потрапляє в тимчасову проміжну форму. Помічено, що в цій тимчасовій формі (транзиторний пул) Fe може перебувати у вигляді Fe2 +, або в складі легко розщеплюють Fe3 +-комплекс. Однією з важливих функцій Ф є захисна, тобто зведення до мінімуму кількості іонізованого Fe, що міститься за межами й усередині клітинних рідин організму [7, 11, 13, 14, 16, 18, 19].
Детально вивчено железонакопіптельное (депо) властивість Ф, яке дозволяє біологічному об'єкту, в тому числі і людині, зберігати Fe в нетоксичному, розчинній і легкодоступному вигляді, з якого, як уже згадувалося, воно може бути використано для утворення гемоглобіну і негемових залізовмісних протеїнів. Ф, що утворюється в різних органах і тканинах, у мінімальній концентрації виділяється в сироватку крові, причому поза патології рівень сироваткового Ф корелює з запасами Fe в організмі: 1 мкг / л СФ в нормі відповідає 8 мг депонованого Fe [8-11].
До теперішнього часу розроблено велику кількість лабораторних методів для визначення концентрації Ф. В їх основі лежать 3 принципу лабораторних аналізів: радіоімунний, імуноферментний і флуоресцентний. У дорослої здорової людини рівень Ф сироватки крові залежить від статі і незначно від віку. Так, у чоловіків концентрація Ф вважається в діапазоні 30-200 мкг / л (в середньому 98,2 ± 4,8 мкг / л). У жінок дітородного віку - в діапазоні 10-90 мкг / л (в середньому 42,5 ± 5,1 мкг / л), а в клімактеричному періоді досягає середніх величин, що характерно для чоловіків. У дітей відзначається різке зростання рівня Ф протягом перших 3-х місяців життя, що пов'язано з активним процесом організації та розвитку органів і тканин, а далі, починаючи з 6 місяців і до періоду статевого дозрівання, концентрація Ф не змінюється (34,4 ± 4,1 мкг / л) [3, 9, 14].
У клінічній практиці визначення сироваткового Ф стали використовувати для оцінки запасів Fe в організмі [1, 19]. Загальновідомо, що показник Ф - це найбільш яскравий, ранній і достовірний ознака тканинного дефіциту Fe, що передує розвитку залізодефіцитної [1, 2, 11, 15]. При тканинному дефіциті Fe і залізодефіцитної анемії рівень Ф різко падає: у жінок і дітей менше 10, у чоловіків менше 30 мкг / л. Слід уникати препаратів анемії і процесів поповнення (лікуванні) рівень Ф відновлюється до загальноприйнятої норми, тому його використовують в якості методу об'єктивної оцінки ефективності ферротерапии [9].
Не тільки зниження, але і зростання рівня Fe в організмі може служити важливою діагностичною ознакою. Високий рівень сироваткового Ф характерний для запальних і інфекційних процесів, гепатопатіях, карциноми підшлункової залози, гепатоцелюлярного раку, нейробластоми, гострого лейкозу, раку легенів, яєчників і молочної залози, а також лімфопроліферативних захворювань [1, 14]. Негліколізірованная форма сироваткового Ф здатна швидко збільшуватися в сотні разів у вигляді гострої реакції організму на запалення, що свідчить про гарний рівень імунітету у пацієнта [3, 14]. Зростання концентрації сироваткового Ф може служити лабораторним показником діагностики спадкового УКРІНФОРМ (гемофагоцитарний синдром). Раннім і достовірним лабораторним ознакою гемофагоцитарний синдрому вважається підвищення рівня сироваткового Ф, sCD25 і sCD163 і наростання його концентрації протягом перших годин, що передують клінічним погіршення стану пацієнта [9].
В експериментальних дослідженнях Орлова Ю.П. і співавторів (2011) на тварин (при різних критичних станах в експерименті), показано зростання рівня Ф в 4 рази в порівнянні з контролем. Він виникає в результае розвитку недостатності О2 і закислення на тлі недостатнього кровопостачання тонкого кишечника зі зміною валентності Ф (Fe3 + - Fe2 +). У результае чого Ф може пов'язувати вільний Fe замість трансферину. Передбачається, що вихід Ф в систему крові є захисною мірою, так як Ф - це універсальна форма депо Fe, а концентрація Ф 1 нг / мл 8 мг (143 мкмоль) Fe в живих системах. Навіть при зниженому рівні сироваткового Fe у тварин, можна легко підрахувати надлишок вільного Fe в сироватці крові (при моделюванні кісткових переломів). А підвищення рівня Ф, як і будь-який захисний механізм в біологічному об'єкті, призводить до дисбалансу систем і тим самим збільшення його судинно-спазмолітірующіх властивостей. Зростання рівня Ф, депонується Fe, пов'язаний і з бактекріальной захистом, що зменшує рівень токсичності Fe [8].
В останні роки виявлені інші фізіологічні функції Ф, не пов'язані безпосередньо з обміном Fe. Виявилося, що Н-ізоформи Ф можуть пригнічувати процес проліферації клітин кровітворной системи. Механізми мієлосупресії активно скорреліровани з посиленням активності освіти Н-субодиниць на рівні генома [10]. Взаємозв'язок ця не випадкова, оскільки порівняно недавно було встановлено, що Н-феритин здатний гальмувати процеси проліферації клітин мієлоїдних і лімфоїдних зон, причому активація його освіти може бути пов'язана зі спробою організму блокувати їх злоякісний ріст. Встановлено, що процес гальмування проліферативних процесів клітин безпосередньо пов'язаний з ферроксідазним властивістю Ф, що призводить, як уже говорилося, до утворення цитотоксичних радикалів активного O2. Мабуть, даний ефект Ф поширюється на багато типів клітин, але поки він виявлений тільки на деяких з них, зокрема на мієлоїдних клітинах, попередників гранулоцитів, і моноцитах. Гальмування здійснюється на рівні S-фази клітинного циклу. Н-феритин блокує (гальмує) освіту нормальних мієлоїдних клітин-попередників, але не блокує клітини-попередники лейкозом. Цей механізм гальмування притаманний лише Н-формам Ф. L-субодиниці Ф не мають ферроксідазние і міелосупрессорние властивості активності, але необхідні для стабілізації структури Ф [2, 10].
Про участь Ф в цитотоксичних процесах повідомляється і в дослідженнях Ю.П. Орлова і В.Т. Довгих (2007). При вивченні було виявлено, що, наприклад, нейтрофіли здатні відновлювати Fe до Fe2 + з Ф плазми крові. Зазначено, що іони Fe, здатні каталізувати ПОЛ, є у всіх біологічних середовищах тварин в експерименті. Зазвичай їх рівень не більше 10 мкм. Рівень іонів Fe може бути значно більше і складати 30-40 мкмоль / кг маси тканини, що відповідає 1,5 мкг / г маси тканини, за умови, що тканина не піддавалася процесам, що порушує цілісність мембран клітин. Але в якому валентних станів знаходяться іони Fe в цих процесах, питання залишається поки відкритим і активно обговорюється в наукових колах. Освіта іонізованого Fe в обсязі, більшому обсягу трансферину, сприяє надмірному утворенню гідроксильного і ліпідного радикалів. Встановлено, що цитотоксическим ефектом наділені іони Fe2 +, а не іони Fe3 + [6].
Н-ізоформа Ф гальмує Т-розеткоутворення, міграцію лімфоцитів, бласттрансформації лімфоцитів, стимульовану фитогемагглютинином і конканавалін А. Передбачається, що всі перераховані вище властивості відбуваються за допомогою поверхневих клітинних рецепторів лімфоцитів, спрямованих до Ф [2, 9, 11, 18]. Рівень Ф збільшується і при інфікуванні ВІЛ. Зростання рівня сумарного Ф спостерігається і при гострому запаленні, тому Ф можна розглядати як острофазних протеїн (маркер) - гостру реакцію на запалення [1, 17].
Є роботи, в якіх віявлені и цітопротекторні Властивості Ф. Було встановлен, что панкреас містіть значний Кількість Ф, а глюкоза спріяє Утворення апоферітін в β-клітінах острівців Лангерганса. Фізіологічній сенс цього явіща до кінця не определена, тому что в цьом панкреатическом ізоферрітіне дуже мало Fe. Альо Ф может буті використаних для стримування Zn, Який в Достатньо обсязі є в інсулярній клітінах [9]. Zn может конкуруваті з Fe за місця зв'язування в Ф, як и трансферину. Ф-ну прітаманні антиоксидантні Механізми Дії, а β-Клітини особливо чутліві до вільніх радікалів ціх процесів. Ф гальмує цитолиз β-клітин, обумовлених радикалами О2. У цьом випадка Ф Виконує фізіологічно захисна роль. Ф пов'язаний з ФНП (фактор некрозу пухлин), що виділяється певними клітинами в результаті дії і вірусів і ультрафіолетового опромінення і інтерлейкінів і також окисного стресу. ФНО індукує утворення Н-субодиниць Ф в клітинах, що може розцінюватися як цитопротекторний хід (властивість), покликаний погасити реакції окисного стресу. ФНП викликає зростання освіти Н-субодиниць Ф в фібробластах [9]. результати досліджень дозволяють припустити, що Ф з його унікальними імуно-та біохімічними властивостями знаходиться в зеніті певних регуляторних механізмів, залучених в широкий обмінних процесів.
Також робіт присвячено дослідженню Ф при доброякісних і новоутвореннях [10, 11]. Так наприклад, при раку яєчників доведено значне зростання рівня Ф - 730 ± 64,2 мкг / л, в той час як при доброякісних пухлинах тієї ж локалізації - 253,2 ± 17,2 мкг / л, а при фіброміомі матки - 102 ± 9,3 мкг / л [10]. Високий рівень Ф є і при раку молочних залоз, що корелює зі стадією процесу. Зростання Ф виникає за рахунок Н-ізоформи, пов'язаної з онкологічним процесом. Дані дослідження по вивченню онкофетальні форми Ф можуть бути використані для скринінгу, так як істотне зростання Н-ізоформи спостерігається до прояву клінічних ознак пухлини [9].
При гепатоцелюлярному раку теж виявлено значне зростання концентрації сироваткового Ф [15]. І хоча Ф не є специфічним індикатором (маркером) пухлини, його діагностична цінність може бути значно підвищиться шляхом комбінації і порівняння з таким загальновизнаним специфічним маркером, як альфа-фетопротеїн [1]. Причину зростання Ф при різній гепатопатии (рак, важкий гепатит, цироз) можна пов'язати із звільненням Ф з гепатоцитів при їх руйнуванні. Але не виключено, що ця ізоформа Ф при раку печінки може відрізнятися від такої при гепатиті, напрмер по концентрації онкофетальні Н-феритину.
При вивченні концентрації Ф в онкологічній практиці зазвичай використовують 2 методи: або визначення його концентрації (старіший) або кількісний облік ферритин-зв'язуючих лімфоцитів (FBL). Основою для розробки другого методу стали дослідження, в яких показано присутність субпопуляції Т-лімфоцитів, здатних пов'язувати саме онкофетальні Н-феритин [9, 15]. Завдяки цьому методу, з'явилася можливість підтвердити теорію прямого відповідності між FBL-тестом і стадією раку молочної залози, Ходжкінской і неходжкінської лімфомою і раком легенів.
Концентрація сироваткового Ф може також виявляти своє зростання при деяких гострих і хронічних гепатопатіях (наприклад, алкогольна інтоксикація, гострий гепатопанкреатіт), при тривалому голдоданіі, інфаркті міокарда, легеневої інфекції, остеомієліті, хронічної інфекції сечостатевих шляхів, ревматоїдному артриті, системний червоний вовчак та опіках великих розмірів, з розвитком опікової хвороби. У таких випадках основною причиною зростання рівня сироваткового Ф є омертвіння (некроз) клітин і вихід внутрішньоклітинної фракції [9, 8, 11]. При патологічних станах Ф визначається не тільки в сироватці крові, а й в інших біологічних середовищах (плевральна рідина, синовіальна рідина, мокрота і навіть слина). Ф є не тільки показником руйнування (деструкції) тканин при запаленні, а й об'єктивно відображає стан процесів запалення в організмі [1, 3, 6, 12, 18, 19]. При цьому Ф відводиться иммуносупрессивная роль.
Джерело Ф в серозних порожнинах невідомим. Молекула Ф не здатна проникати через плевральну оболонку, очеревину, в той час як рівень цього протеїну в серозному випоті, незалежно від причини плевриту або перитоніту, завжди вище, ніж в крові [1]. Найімовірніше, освіту протеїну відбувається in situ. Передбачається, що Ф в плевральну рідину виділяється плевральними гистиоцитами, лімфоцитами і гранулоцитами. Причиною зростання рівня Ф в цих ексудатах може бути навіть невелике внітріполостное кровотеча, стимулюючий освіту Ф в макрофагах. Fe, як відомо, є найбільш потужним поштовхом освіти Ф. При туберкульозі і раку легенів відзначається збільшення концентрації Ф в тканинах легені. Зростання рівня Ф в тканинах виявляється при завершенні стадії проліферації запалення і при розвитку склерозу легеневої тканини [1, 12].
У роботах Коханова А.В. (2009) показано значення вивчення сироваткового Ф при черепно-мозковій травмі людей різного ступеня тяжкості в динаміці. Виявлені зміни даних показників встановили, що визначення рівня Ф сироватки крові в гострому періоді черепно-мозкової травми може служити додатковим лабораторним методом для діагностики ступеня тяжкості травми, моніторингу за її перебігом і для раннього прогнозу приєднання різних внутрішньочерепних і внечерепних ускладнень [4].
Також показано, що механізм підвищення рівня Ф в порожнині дистрофічній кісткової кісти подібний до процесу, що виникає при ревматоїдному артриті, коли виникає накопичення Fe в клітинах сполучної тканини з подальшим виходом в синовіальну рідину, після некротичних процесів в синовіальних клітинах і фагоцитах [1].
Таким чином, незважаючи на значне число публікацій, присвячених сироваткового Ф при різній патології, в літературі недостатньо відомостей про значення досліджень Ф в різних біосредах організму людини при патології. Але відомостей, що підтверджують дані про Ф як про маркере-білку острофазового реакції і деструкції, досить.
бібліографічна ПОСИЛАННЯ
Кузнєцов І.А., Потіївська В.І., Качанов І.В., Куралева О.О. РОЛЬ феритину в БІОЛОГІЧНИХ середовищах ЛЮДИНИ // Сучасні проблеми науки та освіти. - 2017. - № 5 .;
URL: http://www.science-education.ru/ru/article/view?id=27102 (дата звернення: 04.11.2019).
Пропонуємо вашій увазі журнали, что видають у видавництві «Академія природознавства»
(Високий імпакт-фактор РИНЦ, тематика журналів охоплює всі наукові напрямки)
Ru/ru/article/view?
