Рибосом про ми, внутрішньоклітинні частки, що здійснюють біосинтез білка; Р. виявлені в клітках всіх без винятку живих організмів: бактерій, рослин і тварин; кожна клітина містить тисячі або десятки тисяч Р.
Форма Р. близька до сферичної, хоча її обриси складні і не можуть бути описані простої геометричної фігурою. Розрізняють 2 основні класи Р .: так звані 70 SP (молекулярна маса близько 3 × 106, діаметром близько 200-300 
, Коефіцієнт седиментації S ° 20w близько 70 одиниць Сведберга) і більші 80 S P. (молекулярна маса близько 4-5 × 106, максимальний розмір до 400 
, Коефіцієнт седиментації близько 80 одиниць Сведберга). Р. 70 S класу характерні для клітин, які не мають оформленого ядра, - прокариотов (Бактерії, актиноміцети і синьо-зелених водоростей), а також для хлоропластів і мітохондрій вищих організмів. Р. 80 S класу виявлені в цитоплазмі всіх еукаріотів , Т. Е. Організмів, що мають оформлене клітинне ядро. За хімічною природою Р. - нуклеопротеїд , Що складається з рибонуклеїнової кислоти (РНК) і білка. Р. класу 70 S містить 60-65% РНК і 40-35% білка, а Р. класу 80 S - близько 50% РНК і 50% білка. Універсальний принцип структурної організації Р. - побудова її з двох нерівних субчастиц (субодиниць), на які вона може диссоциировать (наприклад, при зниженні концентрації іонів Mg2 + в середовищі) і знову реассоцііровать за схемою:
70 S Û 50 S + 30 S; 80 S Û 60 S + 40 S
Велика субчастіца (50 S або 60 S) складається з молекули високополімерної рібосомальной РНК (молекулярна маса 1,1-1,8 × 106), молекули щодо нізкополімерной рибосомальної РНК (молекулярна маса 40 000) і декількох десятків молекул білків. Мала субчастіца (30 S або 40 S) складається з молекули високополімерної рібосомальной РНК (молекулярна маса 0,6-0,7 × 106) і від 20 (в 30 S частках) до 40 (в 40 S частках) різних молекул білків. Високополімерної рібосомальной РНК створює можливість збірки цих білків в єдину рібонуклеопротєїдних частку. В експерименті можна здійснити розгортання Р .: частка стає більш рихлою, РНК розгортається в тяж, при цьому всі білки залишаються пов'язаними з нею. В інших умовах можна добитися послідовного відділення білків від РНК (розбирання Р.). Ця розбирання оборотна, і в відповідних умовах білки і РНК знову спонтанно об'єднуються в рибонуклеопротеид, яка формує нативну структуру Р. (самосборка Р.). Вважають, що утворення Р. в клітках також йде шляхом самосборки з заздалегідь синтезованих РНК і білків.
В процесі функціонування (т. Е. Синтезу білка) Р. здійснює декілька функцій: 1) специфічне зв'язування і утримання компонентів белоксинтезирующей системи [інформаційна, або матрична, РНК (іРНК): аміноацил-тРНК; пептидил-тРНК; гуанозинтрифосфат (ГТФ); білкові чинники трансляції EF - Т і EF - G]: 2) каталітичні функції (утворення пептидного зв'язку , Гідроліз ГТФ): 3) функції механічного переміщення субстратів (іРНК, тРНК), або транслокації. Функції зв'язування (утримання) компонентів і каталізу розподілені між двома рибосомні субчастиц. Мала рибосомная субчастіца містить ділянки для зв'язування іРНК і аміноацил-тРНК і, мабуть, не несе каталітичних функцій. Велика субчастіца містить каталітичний ділянку для синтезу пептидного зв'язку, а також центр, який бере участь в гідролізі ГТФ: крім того, в процесі біосинтезу білка вона утримує на собі зростаючу ланцюг білка у вигляді пептидил-тРНК. Кожна з субодиниць може проявити пов'язані з нею функції окремо, без зв'язку з іншою субчастиц. Однак жодна з субчастиц окремо не володіє функцією транслокації, здійснюваної тільки повної Р. Про функціонування Р. див. В статтях білки , трансляція .
Літ. : Спірін О. С., Гаврилова Л. П., Рибосома, 2 вид., М., 1971.
Л. П. Гаврилова, А. С. Спірін.
