змісту
Вступ
1. Ферменти
1.1 Термін «ферменти», біологічна роль ферментів
1.2 Особливості будови простих і складних ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами
1.3 Методи виділення ферментів
1.4 Класифікація іноменклатура ферментів за типом каталізуються реакції
1.5 Область застосування
2. Біокаталізу
2.1 Принцип дії ферментів
2.2 Фактори, що впливають на реакції ферментації
3. Особливості биомиметика
висновок
Список використаних джерел
фермент каталізатор реакція
Вступ
Я вибрала тему «Ферменти. Біокаталізу. Можливості биомиметика », тому що останнім часом в якості лікарських засобів стали широко застосовувати препарати, які надають спрямований вплив на ферментні процеси організму. Як відомо в нашому організмі діє багато ферментів, які сприяють здійсненню обмінних процесів (дихання, травлення, м'язове скорочення, фотосинтез), які і визначають сам процес життя. Тому препарати стали широко застосовуватися при лікуванні захворювань, що супроводжуються гнійно-некротичними процесами, при тромбозах і тромбоемболіях, порушеннях процесів травлення. Ферментні препарати стали знаходити також застосування при лікуванні онкологічних захворювань.
Ферменти відіграють важливу роль і в проведенні багатьох технологічних процесів. Ферменти високої якості дозволяють поліпшити технологію, скоротити витрати і навіть отримати нові продукти.
В даний час ферменти застосовуються більш ніж в 25 галузях промисловості: це і харчова промисловість, і фармацевтична, целюлозно-паперова, легка, а так само в сільському господарстві.
Метою мого реферату є: докладне дослідження понять ферменту і ферментативного каталізу (биокатализа).
У зв'язку з цим мені стало цікаво дізнатися історію появи перших ферментів, особливості будови, їх властивості, класифікацію, принцип дії, методи виділення ферментів.
1. Ферменти
1.1 Термін «ферменти», біологічна роль ферментів
Протягом усієї своєї історії існування людина користувалася ферментами, часто не маючи на увазі про це.
Термін фермент запропонований в XVII столітті хіміком Ван Гельмонтом при обговоренні механізмів травлення. В кін. ХVIII - поч. XIX ст. вже було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковим соком, а крохмаль перетворюється на цукор під дією слини. Однак механізм цих явищ був невідомий. У XIX ст. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів в етиловий спирт під дією дріжджів, прийшов до висновку, що цей процес (бродіння) каталізується якоюсь життєвою силою, що перебуває в дріжджових клітинах. Термін ензим (від грец. Ἐν- - в- і ζύμη - дріжджі, закваска) був запропонований в 1876 році.
Перший кристалічний фермент (уреаза) виділено американським біохіміком Д. Самнером в 1926 р
Отже, що ж таке ферменти? Ферменти (від лат. Fermentum - бродіння, закваска) або ензими - органічні речовини білкової природи, які синтезуються в клітинах і в багато разів прискорюють що протікають в них реакції, не зазнаючи при цьому хімічним перетворенням.
На сьогоднішній день відомо понад 3000 ферментів. Всі вони мають ряд специфічних властивостей, що відрізняють їх від неорганічних каталізаторів. Тільки в людському організмі щомиті відбуваються тисячі ферментативних реакцій. Ферменти відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, направляючи і регулюючи обмін речовин організму.
Потрібно також відзначити, що вся жива природа існує виключно завдяки Біокаталізу. Недарма великий російський фізіолог, нобелівський лауреат І.П. Павлов назвав ферменти носіями життя.
1.2 Особливості будови простих і складних ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами
За будовою ферменти можуть бути однокомпонентними, простими білками, і двокомпонентними, складними білками. У другому випадку в складі ферменту виявляється не тільки білковий компонент - апофермент (apoenzyme), але і додаткова група небілкової природи - кофермент (coenzyme). Останні речовини, на відміну від білкового компонента ферменту (апофермента), мають порівняно невелику молекулярну масу і, як правило, термостабільним.
Хімічна природа найважливіших коферментів була з'ясована в 30-і роки нашого століття завдяки працям О. Варбурга, Р. Куна, П. Каррера та ін. Виявилося, що роль коферментів в двокомпонентних ферментах грають більшість вітамінів (Е, К, Q, В1, В2 , В6 В12, с, Н і ін.) або сполук, побудованих за участю вітамінів, саме тому вони повинні надходити в організм з їжею. Багато ферменти з великою молекулярною масою проявляють каталітичну активність тільки у присутності специфічних низькомолекулярних речовин, званих коферментами (або кофакторами).
Характерною особливістю двокомпонентних ферментів є те, що ні білкова частина, ні додаткова група окремо не володіють помітною каталітичної активністю. Тільки їх комплекс виявляє ферментативні властивості. При цьому білок різко підвищує каталітичну активність додаткової групи, притаманну їй у вільному стані в дуже малому ступені; додаткова ж група стабілізує білкову частина і робить її менш вразливою до денатуруючих агентів.
Однокомпонентні ферменти є простими белкі.У однокомпонентних ферментів, які не мають додаткової групи, яка могла б входити в безпосередній контакт з Перетворювані з'єднанням. Цю функцію виконує частина білкової молекули, звана каталітичним центром. Припускають, що каталітичний центр однокомпонентного ферменту є унікальне поєднання кількох амінокислотних залишків, розташованих в певній частині білкової молекули. Амінокислотні залишки, що утворюють каталітичний центр однокомпонентного ферменту, розташовані в різних точках єдиної поліпептидного ланцюга. Тому каталітичний центр виникає в той момент, коли білкова молекула набуває притаманну їй третинну структуру. Отже, зміна третинної структури ферменту під впливом тих чи інших факторів може призвести до деформації каталітичного центру і зміни ферментативної активності.
Крім каталітичного центру, утвореного поєднанням амінокислотних радикалів чи приєднанням коферменту, у ферментів розрізняють ще два центри: субстратної і аллостерічеський. Під субстратним центром розуміють ділянку молекули ферменту, відповідальний за приєднання речовини (субстрату), яке зазнає ферментативному перетворенню. Часто ця ділянка називають "якірній майданчиком" ферменту, де, як судно на якір, стає субстрат. Поняття про каталітичному і субстратном центрі годі було абсолютизувати. У реальних ферментах субстратної центр може збігатися (або перекриватися) з каталітичним центром. Більш того, каталітичний центр може остаточно формуватися в момент приєднання субстрату. Тому часто говорять про активному центрі ферменту, що представляє поєднання першого і другого.
Аллостерічеський центр являє собою ділянку молекули ферменту, в результаті приєднання до якого певного низькомолекулярного (а іноді - і високомолекулярного) речовини змінюється третинна структура білкової молекули. Внаслідок цього змінюється конфігурація активного центру, що супроводжується або збільшенням, або зниженням каталітичної активності ферменту.
Ферменти як біологічні каталізатори мають ряд особливостей, які відрізняються їх від каталізаторів неорганічної природи:
· Ферментативні реакції протікають в фізіологічно нормальних для живого організму умовах і не вимагають жорстких умов - підвищеної температури, високої кислотності середовища, надлишкового тиску;
· Ферменти як каталізатори строго специфічні, вони каталізують тільки певні біохімічні реакції, діючи лише на певний субстрат;
· Ферментативні реакції в живих організмах йдуть послідовно, таким чином, що субстратом для кожного наступного ферменту є кінцевий продукт попередній йому ферментативної реакції;
· Швидкість ферментативних реакцій висока, але вона залежить від певних чинників. Прискорюють реакцію в 108 -1020 раз. Ферментативні реакції йдуть зі 100% -ним виходом і не дають побічних продуктів. Для вираження каталітичної активності відповідно до рекомендацій Міжнародного біохімічного союзу використовується катав. Катав (кат) - це каталітична активність, здатна здійснити реакцію зі швидкістю, що дорівнює 1 моль в секунду;
· Всі ферменти є білками. Молекулярна маса ферментів коливається в широких межах від 12 * 103 до 10 * 106 Так.
1.3 Методи виділення ферментів
Процес виділення будь-якого білка починається з переведення білків тканини в розчин. Для цього тканину (матеріал), з якої отримують фермент, ретельно подрібнюють в гомогенизаторе в присутності буферного розчину. Для кращого руйнування клітин до матеріалу додають кварцовий пісок, якщо матеріал розтирають у ступці. В результаті отримують кашку - гомогенат. Якщо не проводилося попереднє фракціонування органоїдів клітини, гомогенат містить уривки клітин, ядра, хлоропласти і інші органели клітин, розчинні пігменти і білки.
При виділенні ферментів з тканин живих організмів, в тому числі рослинних, необхідно дотримуватися умов, які не викликають денатурацію білка. Всі роботи проводять при зниженій температурі (40 С) і при оптимальних для даного ферменту значеннях pH середовища буферного розчину.
Після перекладу ферментів з тканини в розчинений стан гомогенат піддають центрифугированию для відділення нерозчинної частини матеріалу, а потім в окремих фракціях екстракту-центрифугата виділяють які належать їм ферменти.
Так як всі ферменти є білками, то для отримання очищених препаратів ферментів застосовуються ті ж способи виділення, що і при роботі з білками.
Методи виділення:
· Осадження білка органічними розчинниками;
· Висолювання;
· Метод електрофорезу;
· Метод іонообмінної хроматографії;
· Метод центрифугування;
· Метод гельфільтраціі;
· Метод афінної хроматографії, або метод хроматографії по спорідненості;
· Виборча денатурація.
1.4 Класифікація і номенклатура ферментів за типом каталізуються реакції
Класифікація і номенклатура ферментів заснована на типі реакції, яку вони каталізують, так як катализируемая реакція - це той специфічний ознака, за якою один фермент відрізняється від іншого.
У 1961 р спеціальною комісією Міжнародного біохімічного союзу була запропонована систематична номенклатура ферментів. Ферменти були поділені на 6 груп або класів відповідно до загального типом реакції, яку вони каталізують: оксидоредуктаз, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази. [1]
Кожен фермент при цьому отримав систематичне назва, точно описує каталізується їм реакцію. Однак оскільки багато з цих систематичних назв виявилися дуже довгими і складними, кожному ферменту було також присвоєно і тривіальне, робоча назва, призначене для повсякденного вжитку. У більшості випадків воно складається з назви речовини, на яке діє фермент, вказівки на тип каталізуються реакції і закінчення аза.
Міжнародна комісія по ферментам розробила систему присвоєння кодових чисел (шифрів) індивідуальним ферментам. Шифр кожного ферменту містить чотири числа, розділені крапками. Він складається за наступним принципом:
А. Перше число показує, до якого класу належить даний фермент.
Б. Друге число, яке присвоюється ферменту за класифікацією, позначає підклас. У оксидоредуктаз воно вказує на природу тієї групи в молекулі донора, яка піддається окисленню (1 позначає спиртову групу -CH-OH; 2-альдегідну або кетонну групу і т.д.); у трансфераз - природу транспортується групи; у гидролаз - тип гідролізованого зв'язку; у ЛіАЗ - тип зв'язку, що піддається розриву; у ізомераз - тип каталізуються реакції ізомеризації; у лигаз - тип знову утвореною зв'язку.
В. третє число позначає подподкласса. У оксидоредуктаз воно вказує для кожної групи донорів тип бере участь акцептора (1 позначає кофермент NAD + або NASP +; 2 цитохром; 3 молекулярний кисень і т.д.); у трансфераз третє число позначає тип транспортується групи; у гидролаз це число уточнює тип гідролізованого зв'язку, а у ЛіАЗ - тип отщепляют групи; у ізомераз воно уточнює характер перетворення субстрату, а у лигаз - природу утворює сполуки.
Г. Четверте число позначає порядковий номер ферменти в цьому підкласі.
Шіфровая класифікація має дуже важливу перевагу - вона дозволяє виключити необхідність при включенні в список виявлених ферментів міняти номери всіх наступних. Новий фермент може бути поміщений в кінці відповідного підкласу без порушення всієї іншої нумерації.
1.5 Область застосування [2]
Ферменти знайшли широке застосування в таких галузях промисловості, як хлібопечення, пивоваріння, виноробство, чайне, шкіряна й хутряна виробництва, сироваріння, натуральних соків, кави, кулінарія (для обробки м'яса) і т.д. В останні роки ферменти стали застосовувати в тонкої хімічної індустрії для здійснення таких реакцій органічної хімії, як окислення, відновлення, дезамінування, декарбоксилювання, дегідратація, конденсація, а також для поділу та виділення ізомерів амінокислот L-ряду (при хімічному синтезі утворюються рацемічні суміші L- і D-ізомерів), які використовують у промисловості, сільському господарстві, медицині. Оволодіння тонкими механізмами дії ферментів, безсумнівно, надасть необмежені можливості отримання в величезних кількостях і з великою швидкістю корисних речовин в лабораторних умовах майже зі 100% виходом.
Ферменти використовуються у виробництві миючих засобів і паперу, а також в технологічних процесах з виробництва шкіри і текстилей, фармацевтичної промисловості (фестал, мезімфорте). В даний час стало можливим їх застосування в кормах тварин.
Використовувані в харчовій промисловості ферменти мають широкий спектр застосування, що включає функції синтезу і розкладання (деградації). При виборі ферменту для конкретного харчового процесу слід брати до уваги його джерело і біохімічні показники, що важливо при сертифікації.
Подібно до інших харчових добавок використання ферментів у харчових продуктах нормується законом.
2. Біокаталізу
Біокаталізу (ферментативний каталіз), прискорення хімічних реакцій під впливом ферментів. В основі життєдіяльності лежать численні хімічні реакції розщеплення поживних речовин, синтезу необхідних організму хімічних сполук і трансформації їх енергії в енергію фізіологічних процесів (робота м'язів, нирок, нервова діяльність і т.п.). Всі ці реакції не могли б відбуватися з необхідною для живих організмів швидкістю, якби в ході еволюції не виникли механізми їх прискорення за допомогою биокатализа.
2.1 Принцип дії ферментів
Речовина, що піддається перетворенню в присутності ферменту, називають субстратом. Субстрат приєднується до ферменту, який прискорює розрив одних хімічних зв'язків в його молекулі та створення інших; утворюється в результаті продукт від'єднується від ферменту.
Ферменти піддаються зносу під час реакції. Вони вивільняються після завершення реакції і відразу ж готові почати наступну реакцію. Теоретично це може тривати нескінченно, по крайней мере, до тих пір, поки вони не витратять весь субстрат. На практиці внаслідок їх сприйнятливості і органічного складу, тривалість існування ферментів обмежена.
За образним вислови, що вживається в біохімічної літературі, фермент Підходить до субстрату, як «ключ до замка». Це правило Було сформульовано Е. Фішером в 1894 р віходячі з того, что спеціфічність Дії ферменту зумовлюється Суворов відповідністю геометрічній структури субстрату и активного центру ферменту. Фермент з'єднується з субстратом з утвореннями короткожівучого фермент-субстратного комплексу (Утворення проміжного комплексу). Однако, хоча ця модель пояснює скроню спеціфічність ферментів, вона НЕ пояснює явіща стабілізації перехідного стану, Пожалуйста спостерігається на практике. У 50-ті роки ХХ століття це зріз Було замінено гіпотезою Д. Кошланда про індукованій відповідно субстрату и ферменту. Суть ее зводу до того, что просторова відповідність структури субстрату и активного центру ферменту створюється в момент їх взаємодії один з одним, что может буті віряджаючі формулою "рукавичка-рука". Ферменти, в основному - НЕ жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування субстрату. Бічні групи амінокислот активного центру беруть такий стан, яке дозволяє ферменту виконати свою каталітичну функцію. У деяких випадках молекула субстрату також змінює конформацію після зв'язування в активному центрі. На відміну від моделі «ключ-замок», модель індукованої відповідності пояснює не тільки специфічність ферментів, але і стабілізацію перехідного стану.
Але в процесі все більшого розвитку науки гіпотеза Кошланда поступово витісняється гіпотезою топохимической відповідності. Зберігаючи основні положення гіпотези взаімоіндуцірованной настройки субстрату і ферменту, вона фіксує увагу на тому, що специфічність дії ферментів пояснюється в першу чергу впізнавання тієї частини субстрату, яка не змінюється при каталізі. Між цією частиною субстрату і субстратним центром ферменту виникають численні точкові гідрофобні взаємодії і водневі зв'язку.
2.2 Фактори, що впливають на реакції ферменту
На активність ферментів, а отже і на швидкість реакцій ферментативного каталізу впливають різні фактори::
· Концентрація і доступність субстрату. При постійній кількості ферменту швидкість зростає зі збільшенням концентрації субстрату. Ця реакція підпорядкована закону діючих мас і розглядається в світлі теорії Міхаеліса - Ментона.
· Концентрація ферменту. Концентрація ферментів завжди відносно невелика. Швидкість будь-якого ферментативного процесу в значній мірі залежить від концентрації ферменту. Для більшості харчових застосувань швидкість реакцій пропорційна концентрації ферментів. Виняток становлять ті випадки, коли реакції доводять до дуже низьких рівнів субстрату.
· Температура реакції. До деякого значення температури (в середньому до 5О ° С) каталітична активність зростає, причому на кожні 10 ° С приблизно в 2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. Загалом для ферментів тваринного походження він лежить між 40 і 50 ° С, а рослинного - між 50 і 60 ° С. Найоптимальнішою температурою є 37 o С, при якій в живому організмі процеси протікають швидко, зберігаючи велику кількість енергії. Однак є ферменти з більш високим температурним оптимумом, наприклад, у папаина оптимум знаходиться при 8О ° С. У той же час у каталази оптимальна температура дії знаходиться між 0 і -10 ° С.
· РН реакції. Для кожного ферменту характерна певна область значення рН, при яких фермент проявляє максимальну активність. Однак найкращими умовами їх функціонування є близьке до нейтрального значення величини рН. У різко кислої або різко лужному середовищі добре працюють лише деякі ферменти. Вплив рН середовища на дії ферментів засноване на тому, що відбувається зміна заряду різних груп білка в активному центрі ферменту, що викликає істотну зміну конформації поліпептидного ланцюга.
· Тривалість процесу. Для реакції ферментативного каталізу першого порядку швидкість реакції з часом зменшується, так як зменшується доступність субстрату. Такі реакції ферментативного каталізу вимагають досить багато часу для її завершення.
· Наявність інгібіторів або активаторів. Хімічні речовини, здатні надавати шкідливий вплив на реакцію ферментації, отримали назви «інгібітори». В якості таких речовин можуть виступати метали (мідь, залізо, кальцій) або з'єднання з субстратів. Деякі речовини здатні активувати або стабілізувати ферменти. Присутність в реакційній середовищі деяких іонів може активувати утворення активного субстрат ферментного комплексу, і в цьому випадку швидкість ферментативної реакції буде збільшується. Такі речовини отримали назву активаторів.
3. Особливості биомиметика
Знання, отримані людьми з природи, використовуються в сучасному світі всюди, починаючи від будівництва і закінчуючи медициною. Сьогодні ці знання вже склали нову область науки: биомиметика. Цей термін, вперше ввів американський письменник-натураліст Джанін Беніус.
Биомиметика - область хімії, яка моделює процеси, що відбуваються в живій природі. Відкриття в області биомиметических систем готують революційний переворот в області синтезу нових матеріалів. розрізняють:
· Біологічну, що вивчає процеси, що відбуваються в біологічних системах;
· Теоретичну, яка будує математичні моделі цих процесів;
· Технічну, яка застосовує моделі теоретичної биомиметика для вирішення інженерних завдань.
В Інституті проблем хімічної фізики РАН в Черноголовке вже знайдені біоміметичні підходи до ферментативної фіксації азоту, анаеробного окісленіюя алканів (метану в метанол) та фотоокісленію води з отриманням кисню (саме це роблять рослини в процесі фотосинтезу).
Лакофарбове виріб Lotosan випускається в Німеччині відрізняється високою стійкістю до забруднень. Ідея була почерпнута у квіток лотоса, що ростуть в болотистих районах, і, незважаючи на це, зберігають свою білизну. Виявилося - справа в мікроскопічних шипах, що покривають поверхню квітки. Вони не дають частинкам затримуватися на пелюстках і дозволяють дощовій воді легко їх змивати. В даний час розробники б'ються над створення легких, еластичних і міцних (в 5 разів міцніший за сталь) матеріалів на основі павутиння. Ідеологія биомиметика міцно зайняла своє місце в різних дисциплінах - інженерній справі, хімічної технології, нанотехнології та багатьох інших. Вчені спробують знайти хімічні аналоги ферментів і на їх основі створити нові промислові процеси. І це процес з часом буде тільки набирати силу.
Висновок
У даній роботі розглянуто одне з біологічно активних речовин, а саме - ферменти. Ферменти є біологічним каталізатором білкової природи, що прискорює хімічні реакції в живих організмів і поза ними. Ферменти мають унікальні властивості, які відрізняють їх від звичайних органічних каталізаторів. Це, перш за все, незвично висока каталітична активність. Інша найважливіша властивість ферментів - це вибірковість їх дії.
Важливою властивістю ферментів, яке необхідно враховувати при їх практичному користуванні, є стабільність, тобто їх здатність зберігати каталітичну активність.
Завдяки високій специфічності ферментів в організмі не запанував хаос: кожен фермент виконує строго відведені йому функції, не впливаючи на перебіг багатьох десятків і сотень інших реакцій, що відбуваються в його оточенні. Роль ферментів у життєдіяльності організмів велика.
Майбутнє ферментів дуже цікаво. Технологія виявлення і виробництва нових ферментів розвивається з великою швидкістю. Перш застосування і виробництво ферментів розвивалося здебільшого за рахунок спроб і помилок. Так як деталі, що впливають на хімію і дію ферментів, були відомі погано, то в препаратах використовувалися суміші найбільш універсальних ферментів. Завдяки новим дослідженням при виробництві збувається продукції можливе використання більш специфічних ферментів.
Сьогодні розвиваються технології з кожним днем розкривають все нові чудеса створення життя, і "биомиметика" як наука обирає прикладами чудові системи в організмах живих істот, створюючи по їх зразком винаходи для користі і блага людей. Вчені спробують знайти хімічні аналоги ферментів і на їх основі створити нові промислові процеси.
список літератури
1. http://www.krugosvet.ru/articles/03/1000310/1000310a1.htm
2. Габрієлян О. С, Маскаєв Ф.Н., Пономарьов С.Ю, Теренін В.І. Підручник хімія 10 клас. - М., 2005.
3. Нечаєв А.П., Кочеткова А.А, Зайцев О.М. Харчові добавкі.- М., 2001..
4. Біохімія рослинної сировини / Под ред. Щербакова В.Г. М., 1999..
5. http://www.gazeta.ru/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2
6. http://www.cleandex.ru/articles/2008/07/07/biomimetic-1
Додаток 1
Класифікація ферментів [3]
Таблиця 1
Класи ферментів каталізуються реакції Приклади ферментів або їх груп (дані тривіальні назви) Оксидоредуктази Перенесення атомів водню або електронів від однієї речовини до іншої дегідрогенази, оксидаза Трансферази Перенесення певної групи атомів - метильной, ацильної, фосфатної або аміногрупи - від однієї речовини до іншої трансаміназ, киназа гідролази Реакції гідролізу Липаза, амілаза, пептідаза Ліази негідролітіческім приєднання до субстрату декарбоксилаз, фумарази, альдолаза Ізомерази внутрішньо-молекулярні перебудови а ізомерази, мутази Лігази З'єднання двох молекул в результаті утворення нових зв'язків С-С, С-N, С-О або С-S, поєднане з розпадом АТФ СИНТЕТАЗИ
Додаток 2
Деякі приклади використання ферментів в промисловості [4]
Таблиця 2
Фермент Промисловість Використання Амілази (розщеплюють крохмаль) пивоварна Оцукрювання міститься в солоді крохмалю текстильна Видалення крохмалю, що наноситься на нитки під час шлихтования
хлібопекарська
Крохмаль Глюкоза. Дріжджові клітини, зброджуючи глюкозу, утворюють вуглекислий газ, бульбашки якого розпушують тісто і надають хлібу пористу структуру. Хліб краще підрум'янюється і довше не черствіє
протеази
(розщеплюють
білки)
папаин пивоварна Етапи процесу пивоваріння, що регулюють якість піни м'ясна Пом'якшення м'яса. Цей фермент досить стійкий до підвищення температури і при нагріванні м'яса якийсь час продовжує діяти. Потім він, звичайно, інактивується фармацевтична Добавки до зубних паст для видалення зубного нальоту фицин фотографія змивання желатину з використаної плівки для того, щоб витягти знаходиться в ньому срібло пепсин харчова Виробництво «готових» каш фармацевтична Препарати, що сприяють травленню (на додаток до звичайного дії пепсину в шлунку) трипсин харчова Виробництво продуктів для дитячого харчування реннін сироваріння Згортання молока (отримання згустку казеїну)
Бакте-
ріального
протеази
Прання білизни Пральні порошки з ферментними добавками шкіряна Відділення волоса - спосіб, при якому не ушкоджуються ні волосся, ні шкура текстильна Витяг вовни з уривків овечих шкур харчова Отримання білкових гідролізатів (зокрема, для виробництва кормів) Глюкозооксидаза харчова Видалення глюкози або кисню Каталаза харчова Видалення пероксиду водню гумова Отримання (з пероксиду водню) кисню, необхідного для перетворення латексу в губчасту гуму целюлази харчова
Освітлення фруктових соків
пектиназу
[1] Додаток 1
[2] Додаток 2
[3] Габрієлян О. С, Маскаєв Ф.Н., Пономарьов С.Ю, Теренін В.І. Хімія 10 клас // Москва. 2005. З-258
[4] Габрієлян О. С, Маскаєв Ф.Н., Пономарьов С.Ю, Теренін В.І. Хімія 10 клас // Москва. 2005. З-254-255
2241957.shtml?
