Ферм е нти (від лат. Fermentum - закваска), ензими, специфічні білкові каталізатори, присутні у всіх живих клітинах. Майже всі біохімічні реакції, що протікають в будь-якому організмі і в своєму закономірному поєднанні складові його обмін речовин , Катализируются відповідними Ф. Направляючи і регулюючи обмін речовин, Ф. грають найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності.
як всякі каталізатори , Ф. знижують енергію активації , Необхідну для здійснення тієї чи іншої хімічної реакції, спрямовуючи її обхідним шляхом - через проміжні реакції, які вимагають значно меншої енергії активації. Так, реакція АБ ® А + Б в присутності Ф. йде таким чином: АБ + Ф ® АБФ і далі АБФ ® БФ + А і БФ ® Б + Ф. Наприклад, для здійснення реакції гідролізу дисахарида сахарози, в результаті якого утворюються глюкоза і фруктоза, без участі каталізатора потрібно 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж) на моль сахарози. Якщо ж реакція каталізується Ф. b -фруктофуранозідазой, то необхідна енергія активації складає всього 9400 кал. Подібне зниження енергії активації під впливом Ф. - слідство перерозподілу електронної щільності і деякої деформації молекул субстрату, що відбувається при утворенні проміжного з'єднання - фермент-субстратного комплексу (АБФ). Ця деформація, послаблюючи внутрішньо-молекулярні зв'язки, призводить до зниження необхідної енергії активації і, отже, прискорює перебіг реакції (див. Каталозі , ферментативний каталіз ).
Історія вивчення ферментів. У 1814 рус. хімік К. Г. С. Кірхгоф відкрив ферментативну дію водних витяжок з пророслого ячменю, розщеплює крохмаль до цукру. Можна вважати, що ці роботи поклали початок ензимології (ферментології) як самостійного розділу біологічної хімії. У 1833 французькими хіміками А. Пайеном і Ж. Персо вперше був виділений з солоду препарат ферменту амілази, що сприяло розвитку препаративної хімії Ф. У середини 19 ст. розгорілася дискусія про природу бродіння між Л. Пастером , З одного боку, і Ю. Лібіх , П. Е. М. Бертло і К. Бернаром - з іншого. Спираючись на свої класичні роботи, Пастер розвивав уявлення про те, що бродіння викликається лише живими мікроорганізмами і що процес бродіння нерозривно пов'язаний з їх життєдіяльністю. Лібіх і його прибічники, відстоюючи хімічну природу бродіння, вважали, що воно є наслідком освіти в клітках мікроорганізмів розчинних Ф., подібних виділяється з солоду амілази. Однак всі спроби виділити із зруйнованих дріжджових клітин розчинний Ф., здатний викликати бродіння, не вдавалися. Дискусія Лібіха і Пастера про природу бродіння була дозволена в 1897 Е. Бухнером , Який, розтираючи дріжджі з інфузорної землею, виділив з них безклітковий розчинний ферментний препарат (названий їм зимазу), що викликав спиртове бродіння. Відкриття Бухнера затвердив матеріалістичне розуміння природи бродінь і мало велике значення для подальшого розвитку як ензимології, так і всієї біохімії.
На початку 20 ст. Р. Вильштеттер з співробітниками став широко застосовувати для виділення і очищення Ф. метод адсорбції (вперше запропонований А. Я. Данилевським для поділу Ф. підшлункової залози). Роботи Вильштеттера, що мали велике значення для характеристики властивостей окремих Ф., привели в той же час до принципово неправильного висновку, що Ф. не належать ні до одного з відомих класів органічних сполук. Видатним успіхом в з'ясуванні хімічної природи Ф. були дослідження американських біохіміків Дж. Самнера , Який виділив в 1926 в кристалічному вигляді Ф. уреазу з насіння канавалії, і Дж. Нортропа , Який отримав в 1930 кристали протеолітичного Ф. пепсину. Роботи Самнера і Нортропа вказали шлях отримання високоочищених кристалічних препаратів Ф. і в той же час неспростовно довели білкову природу Ф.
З середини 20 ст. завдяки розвитку методів фізико-хімічного аналізу (головним чином хроматографії ) І методів білкової хімії розшифрована первинна структура багатьох Ф. Так, роботами американських біохіміків С. Мура, У. Стайна і К. Анфінсен показано, що Ф. рибонуклеаза з підшлункової залози бика є полипептидную ланцюжок, що складається з 124 амінокислотних залишків, з'єднаних в 4 місцях дисульфідними зв'язками.
За допомогою рентгеноструктурного аналізу розшифрована вторинна і третинна структура ряду Ф. Так, методом рентгеноструктурного аналізу англійський учений Д. Філліпс в 1965 встановив тривимірну структуру Ф. лізоциму . Показано, що багато Ф. володіють також четвертинною структурою, т. Е. Їх молекула складається з декількох ідентичних або різних за складом і структурі білкових субодиниць (див. біополімери ).
Загальна характеристика ферментів. Все Ф. поділяються на дві великі групи: однокомпонентні, що складаються виключно з білка, і двокомпонентні, що складаються з білка, званого апоферментом, і небілкової частини, званої простетичної групою. Апофермент двокомпонентних Ф. називають також білковим носієм, а простетичної групу - активною групою. Завдяки роботам О. Варбурга , А. Теорелля , Ф. Лінена , Ф. Ліпмана і Л. Лелуара встановлено, що простетичноїгрупи багатьох Ф. є похідні вітамінів або нуклеотидів . Т. о. була відкрита найважливіша функціональна зв'язок між Ф., вітамінами і нуклеотидами, які є будівельними «цеглинками» нуклеїнових кислот.
Прикладом двокомпонентного Ф. є піруватдекарбоксилази , Що каталізує розщеплення піровиноградної кислоти на двоокис вуглецю і оцтовий альдегід: CH3COCOOH ® CH3CHO + CO2. Простетичної група піруватдекарбоксилази (тіаміннірофосфат) утворена молекулою тіаміну (вітаміну B1) і двома залишками фосфорної кислоти. Простетичноїгрупи ряду важливих окислювально-відновних Ф. - дегідрогеназ містять похідне аміду нікотинової кислоти (ніацину), або ж рибофлавіну (вітаміну B2); до складу простетичної групи т. н. пірідоксалевих ферментів , Які каталізують перенесення аміногруп (-NH2) і декарбоксилювання і ряд ін. Перетворень амінокислот, входить пиридоксальфосфат - похідне вітаміну B6; активна група Ф., які каталізують перенесення залишків різних органічних кислот (наприклад, ацетил CH3CO-), включає вітамін пантотенову кислоту . До двокомпонентним Ф. відносяться також важливі окислювальні Ф. - каталаза (Каталізує реакцію розкладання перекису водню на воду і кисень) і пероксидаза (Окисляє перекису різні сполуки, наприклад поліфеноли з освітою відповідного хинона і води). Каталітична дія цих Ф. може бути відтворено за допомогою іонів тривалентного заліза. Ці іони володіють, проте, дуже малою каталітичною активністю, яка може бути посилена, якщо атом заліза входить до складу гема . Хоча гем володіє вже значним каталазна дією, його каталітична активність все ж в декілька мільйонів разів менше активності каталази, в якій гем як простетичної групи цього Ф. пов'язаний зі специфічними їм білком. Гем володіє також слабким пероксидазного дією, проте ця дія проявляється в повній мірі тільки після з'єднання гема із специфічним білком в цілісний Ф. пероксидазу. Т. о., З'єднання простетичної групи з білком приводить до різкого зростання її каталітичної активності. Разом з тим від природи білка залежить не тільки каталітична активність, але і специфічність дії Ф. Міцність зв'язку простетичної групи і апофермента різна у різних Ф. У деяких Ф., наприклад у дегидрогеназ, які каталізують окислення різних субстратів шляхом відщеплення водню, цей зв'язок є нестійкою . Такі Ф. легко дисоціюють (наприклад, при діалізі ) І розпадаються на простетичної групу і апофермент. Простетичноїгрупи, легко відділяються від білкової частини Ф., називаються коферментами .
Багато Ф. містять метали, без яких Ф. не активний. Ці метали називаються кофакторів і. Так, пероксидаза і каталаза містять залізо, аскорбінатоксідаза, що каталізує окислення аскорбінової кислоти, - мідь, алкогольдегидрогеназа, окислююча спирти у відповідні альдегіди, - цинк.
Специфічність і механізм дії ферментів. Дія Ф., на відміну від неорганічних каталізаторів, строго специфічно і залежить від будови субстрату, на який Ф. діє. Прекрасним прикладом такої залежності служить катализируемая аргінази реакція гідролітичного розщеплення амінокислоти аргініну на орнітин і сечовину:
Однак аргіназа не розщеплюється метилового ефіру аргініну:
Дипептид, що складається із залишків двох молекул аргініну, під дією аргінази дає лише половину теоретичного кількості сечовини. Очевидно, що, хоча розщеплення аргініну відбувається в місці, вельми віддаленому від карбоксильної (COOH) групи (показано пунктиром), необхідною умовою дії аргінази є її з'єднання з карбоксильною групою аргініну. Тому заміщення водню в карбоксильної групі на метильний залишок або ж скріплення карбоксильної групи з другою молекулою аргініну роблять різкий вплив на дію аргінази. Приклади специфічності дії Ф. можуть бути приведені при розгляді їх стереохимической специфічності, т. Е. Дії Ф. на стереоізомери (див. ізомерія ). Так, Ф., що окислює природні L-амінокислоти, не діє на D-ізомери цих же амінокислот; Ф. дипептидаза, гідролізується дипептиди, що складаються із залишків L-амінокислот, не діє на такі ж дипептиди, що складаються із залишків D-амінокислот. Специфічність дії Ф. послужила ньому. ученому Е. Фішеру підставою для порівняння субстрату і Ф., який каталізує його перетворення, із замком і відповідним йому ключем. Стереохімічна специфічність Ф. найтіснішим чином пов'язана з однією з основних особливостей живих організмів - їх здатність до синтезу оптично активних органічних сполук.
В освіті сполуки між ферментом і субстратом - т. Зв. фермент-субстратного комплексу - беруть участь лише деякі функціональні групи молекули Ф., створюючі його активний центр . Так, наприклад, в молекулі гидролизируется білки химотрипсина , Що складається з 246 амінокислотних залишків, активний центр утворений одним із залишків серина (Хімотрипсин відноситься до серинових протеїназ) і двома залишками гістидину, розташованими у віддалених один від одного ділянках поліпептидного ланцюга. Зближення цих функціональних груп активного центру відбувається завдяки властивій молекулі хімотрипсину специфічній просторовій (третинної) структурі. Її порушення в результаті денатурації білка або будь-яких хімічних модифікацій приводить до зміни або повної втрати каталітичної активності. У разі двокомпонентних Ф. в освіті фермент-субстратного комплексу беруть участь не тільки функціональні групи апофермента, але і простетичної група. Так, при розщепленні піровиноградної кислоти піруватдекарбоксилази субстрат зв'язується з частиною молекули тіамін-пірофосфату наступним чином:
Виключно висока специфічність дії Ф. пояснюється їх білковою природою. Так, пірідоксалевие Ф., що містять один і той же кофермент (піридоксальфосфат), можуть належати до різних класів і каталізувати найрізноманітніші реакції. Специфічність їх дії залежить від природи апофермента.
Умови дії ферментів. Дія Ф. залежить від ряду факторів, насамперед від температури і реакції середовища (pH). Оптимальна температура, при якій активність Ф. найбільш висока, знаходиться зазвичай в межах 40-50 ° С. При більш низьких температурах швидкість ферментативної реакції, як правило, знижується, а при температурах, близьких до 0 ° С, практично реакція повністю припиняється. При підвищенні температури вище оптимальної швидкість ферментативної реакції також знижується і, нарешті, повністю припиняється. Зниження інтенсивності дії Ф. при підвищенні температури понад оптимальної пояснюється головним чином починається руйнуванням (денатурацією) входить до складу Ф. білка. Оскільки білки в сухому стані денатуруються значно повільніше, ніж білки оводнённие (у вигляді білкового гелю або розчину), инактивирование Ф. в сухому стані відбувається набагато повільніше, ніж в присутності вологи. Тому сухі спори бактерій або сухе насіння можуть витримати нагрівання до набагато більш високих температур, ніж ті ж спори або насіння в зволоженому стані.
Найважливішим фактором, від якого залежить дія Ф., як встановив вперше С. Серенсен , Є активна реакція середовища - pH. Окремі Ф. розрізняються по оптимальній для їх дії величині pH. Так, наприклад, пепсин, що міститься в шлунковому соку, найбільш активний в сильнокислой середовищі (pH 1-2); трипсин - протеолітичний Ф., що виділяється підшлунковою залозою, має оптимум дії в слабощелочной середовищі (pH 8-9); оптимум дії папаїну - протеолітичного Ф. рослинного походження - знаходиться в слабокислою середовищі (pH 5-6).
Дія Ф. залежить також від присутності специфічних активаторів і неспецифічних або специфічних інгібіторів. Так, ентерокіназа, що виділяється підшлунковою залозою, перетворює неактивний трипсиноген в активний трипсин. Подібні неактивні Ф., що містяться в клітинах і в секретах різних залоз, називаються профермент . Багато Ф. активуються в присутності сполук, що містять сульфгідрильні групи (-SH). До них належать амінокислота цистеїн і трипептид глутатіон , Що міститься в кожній живій клітині. Особливо сильне підвищення продуктивності лікарських глутатіон надає на деякі протеолітичні і окисні Ф. Неспецифічне пригнічення (інгібування) Ф. відбувається під дією різних речовин, що дають з білками нерозчинні осідання або блокуючих в них які-небудь групи (наприклад, SH-групи). Існують більш специфічні інгібітори Ф., пригнічення якими каталітичних функцій засновано на специфічному зв'язуванні цих інгібіторів з певними хімічними угрупуваннями в активному центрі Ф. Так, окис вуглецю (CO) специфічно пригнічує ряд окислювальних Ф., що містять в активному центрі залізо або мідь. Вступаючи в хімічну сполуку з цими металами, вона блокує активний центр Ф. і внаслідок цього він втрачає свою активність. Розрізняють оборотне і необоротне інгібування Ф. В разі оборотного інгібування (наприклад, дія малонової кислоти на сукцинатдегідрогеназу) активність Ф. відновлюється при видаленні інгібітору діалізом або іншим способом. При незворотному інгібуванні дію інгібітору, навіть при дуже низьких його концентраціях, посилюється з часом і в кінці кінців настає повне гальмування активності Ф. Ингибирование Ф. може бути конкурентним і неконкурентним. При конкурентному інгібуванні інгібітор і субстрат конкурують між собою, прагнучи витіснити один іншого з фермент-субстратного комплексу. Дія конкурентного інгібітору знімається високими концентраціями субстрату, в той час як дія неконкурентного інгібітору в цих умовах зберігається. Дія на Ф. специфічних активаторів і інгібіторів має велике значення для регулювання ферментативних процесів в організмі.
Класифікація і номенклатура ферментів. За рекомендацією Міжнародного біохімічного союзу, Ф. розділяють на 6 класів: 1) оксидоредуктаз, 2) трансферази, 3) гідролази, 4) ліази, 5) ізомерази, 6) лігази. Рекомендована наступна нумерація Ф. Шифр (індекс) кожного Ф. містить 4 числа, розділених точками. Перша цифра вказує клас, друга - підклас, третя - подподкласса, четверта - порядковий номер в даному подподкласса. Так, Ф. аргіназа, що розщеплює аргінін на орнітин і сечовину, має шифр 3.5.3.1, т. Е. Відноситься до класу гідролаз, підкласу Ф., що діють на непептідние С-N-cвязи, і подподкласса Ф., що розщеплюють ці зв'язки в лінійних (НЕ циклічних) з'єднаннях.
Клас оксидоредуктаз Включає Ф., что каталізують окіслювально-відновні Реакції, и розділяється на 14 підкласів в залежності від природи тієї групи в молекулі субстрату, яка піддається окисленню (спиртові, альдегидная, кетони и т.д.). Подподкласса оксидоредуктаз індексуються в залежності від типу бере участь в Реакції акцептора водних (електронів) - коферменту, цитохрому, молекулярного кисня и т.д. Т. о., Перші три цифри шифру визначаються тип Ф., так, например, 1.2.3 позначають Оксидоредуктази, что Діє на альдегід з молекулярним кисня в якості акцептора електронів. Клас трансфераз, об'єднуючій Ф., что каталізують Реакції перенесення груп, підрозділяється на 8 підкласів залежних від природи переносимості груп, Якими могут буті одінвуглецевого або глікозільніє Залишки, азотісті або містять сірку групи и т.д. У трансфераз третя цифра характерізує тип переносячи груп (например, одінвуглецевого група может буті метилом, карбоксилом, формілом и т.д.). До гідролаз належати Ф., что каталізують гідролітічні розщеплення різніх з'єднань; поділяються на 9 підкласів залежних від типу гідролізованого зв'язку - складноефірного, пептідної, гликозидной и т.д. Третя цифра у гидролаз уточнює тип гідролізованого зв'язку. Ліази - Ф., що відщеплюють від субстрату ту чи іншу групу (негідролітіческім шляхами) з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки, що приєднують групи до подвійних зв'язків. У ЛіАЗ 5 підкласів, друга цифра шифру позначає тип піддається розриву зв'язку (вуглець - вуглець, вуглець - кисень і т.д.), а третя - тип отщепляют групи. Ізомерази, що каталізують реакції ізомеризації, розділяються на 5 підкласів в залежності від типу каталізуються реакції; третя цифра шифру деталізує характер перетворення субстрату. Лігаза (або синтетазами) називаються Ф., які каталізують з'єднання двох молекул, поєднане з розщепленням пірофосфатной зв'язку в молекулі аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) або аналогічного трифосфата. Перша цифра шифру лигаз позначає тип знову утвореною зв'язку (вуглець - азот, вуглець - кисень і т.д.), а друга - природу з'єднання, що утворюється.
Класифікація і номенклатура Ф., окрім шифру, включає також систематичні і тривіальні (робітники) назви. Так, наприклад, систематичне назва карбоксилаза 2-оксокислот відповідає вже згадуваному тривіальному назва піруватдекарбоксилази, а систематичне назва L -apгінін - амідіногідролаза - робітникові назва аргіназа.
Регуляція ферментативних процесів. Дія Ф. в організмі здійснюється шляхом регуляції їх синтезу і активності. Властивий даному організму набір Ф. визначається його генетичною природою. Однак він може змінюватися під впливом різних внутрішніх і зовнішніх факторів - мутацій, дії іонізуючої радіації, складу газового середовища, умов харчування і т.д. Так, в результаті мутацій виникають т. Н. «Молекулярні хвороби» (Наприклад, алкаптонурія). При цьому спадковому захворюванні у хворих з сечею виділяється гомогентізіновая кислота, що утворюється в результаті перетворень амінокислоти тирозину . Гомогентізіновая кислота накопичується в організмі і виділяється з сечею внаслідок того, що у хворих Алкаптонурія загублена здатність до синтезу двох Ф., які каталізують її подальше окислення, - параоксіфенілпіруватоксідази і оксидази гомогентизиновой кислоти. Вплив умов живлення організму на його ферментний апарат особливо наочно простежується у мікроорганізмів. Наприклад, кишкова паличка при зростанні на живильному середовищі, що містить глюкозу, синтезує тільки сліди b -галактозідази. У присутності ж різних b -галактозідов утворюються значні кількості цього Ф. - до 6-7% від всіх розміщених в клітці білків. Ф., новоутворення або посилення синтезу яких відбувається під впливом будь-якого з'єднання, називаються індукованими ферментами . Під впливом ін. З'єднань може відбуватися придушення синтезу Ф., зване репресією. У тваринному організмі індукція і репресія синтезу Ф. здійснюється не тільки під впливом відповідних субстратів і метаболітів, але і під впливом гормонів. Так, синтез глюкозо-6-фосфатази, яка бере участь в синтезі глюкози в печінці, індукується гормонами тироксином і кортизон, але репресує інсуліном. Загальна теорія індукції і репресії біосинтезу на генетичному рівні дана французькими вченими Ф. Жакобом і Ж. моно (Див. оперон ). В одному організмі один і той же Ф. може бути представлений різними молекулярними формами. Такі різноманітні форми Ф., що каталізують одну і ту ж реакцію, але різняться по фізичних, хімічних і імунологічних властивостях, називаються изоферментами . Синтез ізоферментів визначається генетичними факторами, але може змінюватися під впливом умов існування організму. Т. о., Чинники, від яких залежать концентрація і активність Ф. в організмі, так само різноманітні, як і умови його існування. Це перш за все водний, газовий, температурний, кислотний і світловий режим середовища, а також концентрація субстратів і різних кофакторів, необхідних для дії Ф., наявність активаторів і інгібіторів, концентрації метаболітів і, нарешті, у вищих багатоклітинних організмів це нервова і гормональна регуляція ферментативної активності.
Прикладом впливу умов існування організму на активність Ф. може служити Пастера ефект - припинення бродіння під дією кисню. Активність багатьох Ф. регулюється по аллостеріческому принципом. У таких Ф. є т. Н. аллостерічеський центр, приєднуючись до якого певний метаболіт - ефектор викликає зміна структури активного центру, внаслідок чого активність Ф. знижується або підвищується.
Деякі Ф. знаходяться в клітці у вигляді многоферментних комплексів. У таких многоферментних ансамблях активність кожного окремого Ф. строго координована і регулюється ін. Ф., що входять до складу даного комплексу. Прикладом многоферментного комплексу може служити піруватдегідрогеназа, що складається з 16 молекул піруватдекарбоксилази, 8 молекул дігідроліпоілдегідрогенази і 4 агрегатів ліпоатацетілтрансферази, кожна з яких складається з 16 субодиниць. Вирішальну роль в регуляції активності Ф. у клітці грають різні субклітинні структури - мітохондрії, мікросоми, лізосоми і т.д., і белковоліпідние мембрани, що відокремлюють їх від цитоплазми. Багато Ф. вмонтовані в цих мембранах у вигляді многоферментних ансамблів.
Практичне значення ферментів. Ферментативні процеси є основою багатьох виробництв: хлібопечення, виноробства, пивоваріння, сироваріння, виробництва спирту, чаю, оцту. З початку 20 ст. за пропозицією япон. вченого Д. Такаміне в спиртової та ін. галузях промисловості почалося застосування ферментних препаратів, одержуваних з цвілевих грибів або бактерій. У ряді країн цей спосіб широко використовується для оцукрювання за допомогою амілаз крахмалистого сировини з метою отримання кристалічної глюкози або його зброджування на спирт. Концентровані амилолитические препарати Ф. з цвілевих грибів при добавці в тісто приводять до поліпшення якості хліба і прискорення технологічного процесу. Препарати протеолітичних Ф., отримуваних з мікроорганізмів, вживаються в шкіряної промисловості для видалення волосся і м'якшення сировини, а в сироробний промисловості - для заміни дефіцитного сичужного ферменту ( реннін ). Препарати мікробних пектолітіческіх Ф. широко використовують при виробництві соків (вихід плодового соку підвищується на 10-20%). Все більше вживання очищені ферментні препарати знаходять в медицині. У наукових дослідженнях і в клінічній практиці високоочищені ферментні препарати служать в якості специфічних засобів біохімічного аналізу (див. Ферментативні методи аналізу ). Значні перспективи має застосування т. Н. іммобілізованих Ф., які зв'язуються яким-небудь носієм, що створює з даними Ф. нерозчинний комплекс. При підборі відповідного носія можна отримати іммобілізований Ф. з високою активністю, стійкий по відношенню до денатуруючих агентів. Колонка, заповнена імобілізованим Ф., може бути багато разів використана для проведення відповідної реакції. Іммобілізовані Ф. знаходять все більш широке застосування в аналітичній практиці і біохімічній технології.
Літ .: Ферменти, М., 1964; Діксон М., Уебб Е., Ферменти, пров. з англ., М., 1966; Номенклатура ферментів, пров. з англ., М., 1966; Бернхард С., Структура і функція ферментів, пер. з англ., М., 1971; Структура і функція ферментів, в. 1-2, М., 1972-73; Фениксова Р. В., Біохімічні основи одержання і застосування ферментних препаратів, в кн .: Технічна біохімія, М., 1973; Кретович В. Л., Введення в ензімологию, 2 вид., М ,, 1974; Аллостерічеськіє ферменти, М., 1975; Ферменти медичного призначення, Л., 1975; Ферментні препарати в харчовій промисловості, М., 1975; Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 1-43, NY, 1941-75; Methods in enzymology, v. 1-36, NY, 1955-75.
В. Л. Кретович.
Мал. до ст. Ферменти.
Мал. до ст. Ферменти.
Первинна структура (послідовність амінокислотних залишків) ферменту рибонуклеази з підшлункової залози бика. Чорним позначені 4 дисульфідних містка, що скріплюють поліпептидний ланцюг ферменту.
Мал. до ст. Ферменти.
