БЕЛК И ЕГО СВОЙСТВА

1. Общие новости полипептиды Названные белки относятся к соединениям высокомолекулярного органического...
2. Пространственная структура белка
3. Отдел и функции
4. Физические свойства
5. Характерные реакции

Общие новости

полипептиды Названные белки относятся к соединениям высокомолекулярного органического происхождения и могут быть обнаружены у всех живых существ. Они имеют широкий спектр биологических функций. Они являются строительным материалом для клеток и тканей. ферменты белки, которые оказывают очень большое влияние на обмен веществ и, следовательно, на все метаболические процессы и энергию. Некоторые полипептиды, так называемые антигены, отвечают за иммунитет организма.

строительство

Процентный состав белков представлен в Таблице 1

Таб.1. Процентная композиция белок

корень

процент

содержание в белке

уголь

50-55%

кислород

20-23%

водород

6-7%

азот

12-19%

сера

0,2-3%

фосфор

0-6%

Белки марганца, цинка, магния, железа, меди, кобальта и других также могут быть найдены в белках.

Синтез белка происходит из ДНК и, более конкретно, из последовательности азотистых оснований молекул нуклеиновых кислот, которые составляют цепь ДНК. Полипептиды, как следует из названия, состоят из множества аминокислотных молекул, соединенных друг с другом линейно посредством пептидной связи. В естественной среде содержится 21 аминокислота, и любая их комбинация приводит к бесконечному количеству белков.

Вообще говоря, полипептиды представляют собой высокомолекулярные полимеры, состоящие не менее чем из 100 аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Упомянутая амидная связь образуется путем объединения аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы следующей аминокислоты через ковалентную связь. Это связь, которая имеет некоторые характеристики двойной связи и чаще всего имеет транс-конфигурацию. Из двух аминокислот образуются так называемые дипептиды, в сочетании с собой от нескольких до десятка или около того аминокислот приводит к образованию олигопептидов и из нескольких десятков - полипептидов.

Белки образуются во время реакции поликонденсации, в которой выделяются небольшие молекулы. Эта реакция называется трансляцией во всех организмах благодаря рибосомам или сложным ферментным комплексам. Аминокислоты они состоят из углерода, связывающего аминогруппу, карбоксильную группу, атом водорода и боковую цепь, характерную для данной аминокислоты. Этот углерод называется асимметричным, потому что он связан с четырьмя различными заместителями. Есть две возможности расположить группы вокруг центрального угля, и на этой основе мы различаем оптические изомеры, которые являются зеркальными изображениями. Эти изомеры не способны превращаться друг в друга без существенных изменений в структуре. Аминокислоты в природной среде являются L-изомерами. В инертной среде аминокислоты аминогруппа -NH3 принимает положительный заряд, а карбоксильная группа -COOH отрицательная. Наряду с изменением рН в растворе молекула аминокислоты приобретает соответствующий заряд. При более низком pH и, следовательно, во время увеличения концентрации ионов водорода, карбоновая группа принимает нейтральный заряд, и амин ионизируется. С увеличением pH и, следовательно, с уменьшением концентрации ионов водорода, карбоновая группа получает отрицательный заряд, и аминогруппа становится нейтральной формой.

Пространственная структура белка

Вообще говоря, одна молекула, полипептид, может представлять собой комплекс необязательно одной белковой цепи, образованной аминокислотами с помощью ковалентных пептидных связей. Пространственное расположение систематически упорядочено. Последующие уровни пространственной структуры характеризуются специфическими особенностями и зависят от наличия других типов связей между аминокислотами.

Пространственное упорядочение белка было впервые введено в 1950-х годах Линдестромом Лангом, который ввел определения первой, второй и третичной структуры. В 1958 году г-н Бернал добавил еще одну четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями.

Есть:

1. первичная структура - самая простая, определяемая порядком аминокислот в цепи белка; это определяется пептидными связями; информация о порядке аминокислот в молекуле белка кодируется в ДНК; в транскрипции и последующем процессе перевода последовательность нуклеотид считывается при синтезе соответствующего полипептида; эта структура содержит информацию обо всех ковалентных связях, существующих в белке;
2. вторичная структура - это регулярное расположение в пространстве полипептидной цепи, стабилизированной водородными связями, образованными преимущественно карбонильными и аминогруппами цепи; мы различаем конфигурации спирали, конфигурации карт и повороты

• • спираль альфа, это цилиндрическая система полипептидной цепи, образованная внутренними водородными связями пептидных связей в последовательной спирали одной цепи
  • складчатая структура, также известная как ковер, конфигурация плиссированной карты образована плоскими амидными связями нескольких белковых цепей или других одноцепочечных участков, плоскостность этих связей создает гофрированный лист, а боковые цепи находятся выше и ниже полученной плоскости, соседние цепи могут иметь одинаковую отдачу поэтому они параллельны или противоположны, а затем они антипараллельны
  • бета-изгиб является частью вторичной структуры цепи, которая вызывает обратный ход в противоположном направлении; он представляет собой небольшую петлю, образованную в результате водородной связи между атомом кислорода карбоксильной группы и атомом водорода аминогруппы четвертой аминокислоты; эта конфигурация может иметь место там, где нет обычной вторичной структуры

1. третичная структура - она ​​определяет пространственное расположение всех атомов белка, независимо от соседних молекул, определяется различными химическими связями, такими как дисульфидные мостики или ионные и гидрофобные взаимодействия; дисульфидные связи образуются при окислении тиоловых групп цистеинов, которые пространственно расположены вокруг друг друга, а не в белковой цепи
2. четвертичная структура белка, которая относится к белкам, состоящим из нескольких субъединиц, то есть отдельных полипептидных цепей, и представляет собой способ объединения этих субъединиц в одно целое с образованием активного белка;

Белковая цепь спонтанно расположена так, что гидрофобные боковые цепи расположены в середине пространственной структуры, а полярные заряженные цепи обращены к поверхности белка.

Первичная структура определяет следующие структуры в белковой молекуле и общее расположение в белковом пространстве, ее конформация оказывает существенное влияние на биологические функции. Значительное количество полипептидных функций связано с тем, что эти соединения принимают различные пространственные структуры.

Отдел и функции

Полипептиды представляют собой довольно разнообразную группу с точки зрения структуры, физико-химических свойств и функций.

Учитывая конструкцию и состав, мы различаем:

1. простые белки - это углеводороды, состоящие только из аминокислот
2. сложные белки состоят из простых белков и неаминогрупп, так называемых протезный

Простые белки можно далее разделить на:

1. альбумин - нейтральные белки, характеризующиеся хорошей растворимостью в воде и в солевых растворах низкой концентрации, легко коагулируют; это ферменты, гормоны и разные биологически активные вещества; эти белки находятся в плазме крови, молоке и мышцах;

1. глобулины - плохо растворяются в воде и хорошо похожи на альбумин в солевых растворах; они обнаруживаются в небольших количествах в мышцах и в крови: среди прочих это плазменный фибриноген, миозин, иммуноглобулины;
2. протамины - сильно основные, содержащие большое количество аргинина и не содержащие аминокислот, имеющих атом серы, хорошо растворимые в воде, в том числе: эзоцин, циприн, клупеин, сальмина, галлина;
3. гистоны - сильно основные, хорошо растворимые в воде и в растворах слабых кислот, характеризующиеся высоким содержанием лизина и аргинина; встречаются в клеточных ядрах вместе с дезоксирибонуклеиновой кислотой и в эритроцитах;
4. склеролины - характеризуются нерастворимостью в воде и в солевых растворах; происходящих в тканях животных и защитной поддержки через волокнистую структуру; это, среди других креатин, коллаген эластин;
5. проламины - они легко растворяются в концентрированном этиловом спирте (до 70%), встречаются только в семенах растений;
6. глютелины - это также белки, содержащиеся в растениях, хорошо растворимые в кислотах и ​​основаниях с низкой концентрацией; они содержат большое количество аминокислот - глутаминовой кислоты и глютамина и пролина;

Белки, приготовленные благодаря наличию протезных групп, подразделяются на:

а. нуклеопротеид - содержащие в качестве протезной группы нуклеотиды и нуклеиновые кислоты, встречающиеся в ядре клетки;

б. гликопротеины - сахара, обнаруживаются в слюне, в веществе глаза и попадают в суставные капсулы;

в) хромопротеиды - металлы, в состав которых входят различные ферменты, гемоглобин, цитохромы;

д. фосфопротеиды - остатки фосфорной кислоты и принадлежат сюда казеин молоко, яичный желток, рыбные яйца ихтулина;

е. липопротеиды - жиры и стероиды; они являются носителями холестерина (ЛПНП, ЛПВП, ЛПОНП);

Другое разделение белков связано с легкостью растворения воды (рис. 2 ):

1. растворимые белки, которые иначе называются гидрофильными, чаще всего обнаруживаются в цитоплазме, из-за своей формы их также называют глобулярными.

2. нерастворимые белки, также называемые гидрофобными или фибриллярными белками, принимают форму волокон, они находятся в клеточных мембранах

Рис. 2 Распределение белка из-за его растворимости в воде.

Из-за их основной функции мы различаем:

1. транспорт белков, среди прочего гемоглобин, альбумин плазмы, липопротеин

2. запасные белки, встречающиеся, например, в семенах растений

3. структурные белки включают гликопротеины, эластин, коллаген и кератин;

4. регуляторными белками являются некоторые гормоны, такие как инсулин, глюкагон или ADH, адренокортикотропный гормон

5. токсины, обнаруженные в ядах змей

6. антитела

7. ферменты - в том числе трансферазы , гидролазы, лиазы:

8. белки сократительного аппарата: актин и миозин

Физические свойства

Как упоминалось ранее, белки имеют различную растворимость в воде. Они характеризуются способностью создавать коллоиды благодаря большому размеру молекул и чувствительности к химическим и физическим факторам, которые могут вызвать процесс денатурации. Растворимость полипептидов зависит от соотношения гидрофобных и гидрофильных аминокислот. Склеропротеины, найденные в соединительной ткани рогов, волос или ногтей, а также белки липидной мембраны нерастворимы в воде. С другой стороны, глобулины в плазме крови прекрасно растворяются в воде. Растворимость зависит от способности белков к гидратации. Белок в виде твердого вещества после растворения в небольшом количестве воды принимает форму желеобразного геля. Под влиянием добавления большего количества растворителя, белки лучше растворяются, чтобы сформировать золь в конце.

Свойства золя:

- это очень липкое,

- имеет низкое поверхностное натяжение,

- обладает способностью рассеивать свет, то есть имеет эффект Тиндаля,

- обладает коллоидноосмотической активностью,

- он подвержен коагуляции, следовательно, превращению золя в гель в результате различных факторов,

Высокая растворимость большинства белков оказывает большое влияние на более высокую растворимость солей, и это значительно ухудшает и может даже привести к их осаждению, присутствию солей тяжелых металлов, некоторых органических растворителей и кислот, концентрированных солей и высокой температуре, выше 50 oC.

Соответственно, аминокислоты имеют по меньшей мере две функциональные группы, которые способны ионизировать полипептиды и характеризуются кислотно-основными свойствами. Белки являются нейтральными молекулами и наименее растворимы при характерном рН, называемом изоэлектрической точкой. Когда pH раствора белка будет отличаться от этой точки, белки становятся большими ионами и обладают способностью перемещаться в электрическом поле, которое используется при электрофорезе.

Характерные реакции

В зависимости от типа и преобладания аминокислотных функциональных групп белки могут по-разному реагировать на данное соединение. Характерной реакцией полипептидов является реакция, с помощью которой может быть обнаружено присутствие данного соединения. Для белков мы различаем:

1. реакция ксантопротеина, во время которой концентрируется кислота азотный (V) HNO3 денатурирует белок, приобретая характерный желтый цвет, позволяет определить наличие белка в образце;

2. биуретовая реакция, при которой гидроксид меди (II) приводит к образованию комплекса с белком, а темно-фиолетовый цвет указывает на наличие пептидных связей;

1. Реакция Миллона, позволяющая определить наличие тирозина или соединений, обладающих фенольной группой. Под воздействием температуры раствор белка и реагент Миллона (раствор ртути в концентрированной азотной кислоте 1: 1, дважды разбавленной водой) дает кирпично-красный цвет.

Биологическая ценность белков

Процент аминокислот и их соотношение друг с другом в данном белке оказывает решающее влияние на пищевые качества полипептидов в потребляемой пище. Лучший источник белка - яичный белок со всеми необходимыми аминокислотами в правильной пропорции. Второй источник - молоко их матери и мясо животных. Именно яичный белок был выбран в качестве эталона при сравнении питательной ценности отдельных белков. Подходящий пул углеводородов и жиров используется для синтеза отдельных белков. Чтобы создать 1 грамм белка, необходимо обеспечить энергией 24 килокалории. Из-за множественной функции белков важно, чтобы организм во время созревания и роста получал высококалорийный белок, покрывающий 9-15% энергии, а в случае взрослого человека - 6-8%. Эти требования могут отличаться во время болезни или повышенной физической активности. Полноценными белками являются белки, полученные из животных, например, мяса животных (за исключением соединительной ткани и ее препаратов желатина и фибрина, которые содержат небольшое количество триптофана), домашней птицы, яиц, молока и продуктов из него. Высокобелковые белки - это также растительные белки, полученные из семян бобовых, сои и орехов. Зерновые продукты могут содержать до дюжины процентов белка, но не содержат всех необходимых аминокислот, необходимых организму. Процентное содержание белка в отдельных пищевых продуктах включено в таблицу.

Таб. Процент белка в отдельных продуктах питания

Пищевой продукт

Содержание белка

в процентах

мясо животных

15-23%

рыба

18%

яйца

13%

семена сушеных бобовых

15-20%

овощи и фрукты

1-2%

Правильно составив еду, вы можете обеспечить организм пищей, содержащей все белки и, следовательно, незаменимые аминокислоты. Следовательно, вегетарианцы и популяции, потребляющие мало мяса посредством надлежащего контроля диеты, используя, например, семена или злаки бобовых, могут обеспечить необходимое количество и качество белков, необходимых для правильного функционирования организма.

Во всем мире исследовательские центры в области питания определяют правильные права питания, которые являются основой для подготовки соответствующих диет. Мы различаем три стандарта:

1. минимальные стандарты - это наименьшее количество питательного компонента, которое дает возможность поддерживать баланс метаболических изменений
2. рекомендуемые стандарты - определяют диапазон потребностей 90-95% здоровых людей в данной популяции
3. Оптимальные нормы - это количество и качество питательных веществ, которые обеспечивают метаболический баланс и правильный рост, развитие, а также состояние здоровья данного существа.

Комитет по питанию человека Польской академии наук рекомендует нормы фактического потребления белка, поступающего в организм, а также готовит предложения с примерами практических стандартов уровня и качества белка, присутствующего в приобретенной пище.

Похожие

Комментарии